超耐热菌亮氨酸tRNA与亮氨酰-tRNA合成酶相互作用重要碱基的研究

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AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    30570380
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    30.0万
  • 负责人：
    王恩多
  • 依托单位：
    中国科学院分子细胞科学卓越创新中心
  • 学科分类：
    C0505.蛋白质、多肽与酶生物化学
  • 结题年份：
    2008
  • 批准年份：
    2005
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2006-01-01 至2008-12-31

项目摘要

位于进化树根部的超耐热菌(Aquifex aeolicus)中有关蛋白质生物合成的氨基酰-tRNA合成酶(aaRS)有其特点，其中亮氨酰-tRNA合成酶(LeuRS)是已知唯一的异源双亚基LeuRS。我们实验室发现它的确具有不同于其它的单亚基的LeuRS。例如：它的b亚基具有热稳定性，可以协助不稳定的a亚基在大肠杆菌中表达；它可以催化tRNA小螺旋的氨基酰化；酶分子上单独的CP1结构域具有编校功能

结项摘要

项目成果

期刊论文数量（8）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（4）
专利数量（0）
Recognition of tRNALeu by Aquifex aeolicus leucyl-tRNA synthetase
Aquifex aeolicus 亮氨酰-tRNA 合成酶对 tRNALeu 的识别
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
  • 通讯作者：
tRNA-dependent pre-transfer editing by E. coli leucyl-tRNA synthetase.
大肠杆菌亮氨酰-tRNA 合成酶进行的 tRNA 依赖性预转移编辑。
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
  • 通讯作者：
Function association between human cytoplasmic leucyl-tRNA and glutamyl-prolyl-tRNA synthetases enhances aminoacylation of tRNAPro
人细胞质亮氨酰-tRNA 和谷氨酰-脯氨酰-tRNA 合成酶之间的功能关联增强 tRNAPro 的氨酰化
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
  • 通讯作者：
Recognition of tRNALeu by Aquifex aeolicus leucyl-tRNA synthetase during the aminoacylation and editing steps.
Aquifex aeolicus 亮氨酰-tRNA 合成酶在氨酰化和编辑步骤中识别 tRNALeu
  • DOI：
    10.1093/nar/gkn028
  • 发表时间：
    2008-05
  • 期刊：
    Nucleic acids research
  • 影响因子：
    14.9
  • 作者：
    Yao P;Zhu B;Jaeger S;Eriani G;Wang ED
  • 通讯作者：
    Wang ED
A present-day aminoacyl-tRNA synthetase with ancestral editing properties
具有祖先编辑特性的现代氨酰基-tRNA 合成酶
  • DOI：
    10.1261/rna.228707
  • 发表时间：
    2007-01-01
  • 期刊：
    RNA
  • 影响因子：
    4.5
  • 作者：
    Zhu, Bin;Zhao, Ming-Wei;Wang, En-Duo
  • 通讯作者：
    Wang, En-Duo

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其他文献

氨基酰-tRNA合成酶与神经退行性
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    生物化学与生物物理进展, 34(6), 418-422,2007。(IF 0.191)
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    朱斌;王恩多
  • 通讯作者：
    王恩多
tRNA来源的小片段RNA——新的基因表达调控因子
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2014
  • 期刊：
    生命科学
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    方志鹏;周小龙;王恩多
  • 通讯作者：
    王恩多
大肠杆菌精氨酰-tRNA合成酶的Lys378和Lys381的点突变研究
  • DOI：
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  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    生物化学与生物物理学报
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    王恩多;黄意巍;王应睐;G. Eriani;J. Gangloff
  • 通讯作者：
    J. Gangloff
谷氨酰-脯氨酰-tRNA合成酶的非经典功能——炎症相关基因特异性的翻译沉默
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2012
  • 期刊：
    生命科学
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    姚鹏;王恩多
  • 通讯作者：
    王恩多
大肠杆菌精氨酰-tRNA合成酶高表达条件的优化及酶的纯化
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    生物化学与生物物理学报
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    黄意巍;王恩多;王应睐
  • 通讯作者：
    王应睐

其他文献

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tRNA反密码环上m5C修饰的分子机制和功能研究
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    31570792
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    2015
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    面上项目
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贾第虫亮氨酰-tRNA合成酶及其与tRNA的相互作用研究
  • 批准号：
    30670463
  • 批准年份：
    2006
  • 资助金额：
    32.0 万元
  • 项目类别：
    面上项目
哺乳动物细胞氨基酰-tRNA合成酶的研究
  • 批准号：
    30330180
  • 批准年份：
    2003
  • 资助金额：
    115.0 万元
  • 项目类别：
    重点项目
涉及LeuRS校正功能的亮氨酸tRNA的碱基研究
  • 批准号：
    30270310
  • 批准年份：
    2002
  • 资助金额：
    20.0 万元
  • 项目类别：
    面上项目
大肠杆菌和超耐热菌亮氨酰-tRNA合成酶的肽段重组研究
  • 批准号：
    30170224
  • 批准年份：
    2001
  • 资助金额：
    18.0 万元
  • 项目类别：
    面上项目
大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶基因的表达调空
  • 批准号：
    39670412
  • 批准年份：
    1996
  • 资助金额：
    10.0 万元
  • 项目类别：
    面上项目

相似国自然基金

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  • 项目类别：
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相似海外基金

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  • 财政年份：
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  • 项目类别：
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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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