A new mass spectrometer for structural proteomics and protein imaging

用于结构蛋白质组学和蛋白质成像的新型质谱仪

基本信息

  • 批准号:
    BB/S019456/1
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 79.17万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    英国
  • 项目类别:
    Research Grant
  • 财政年份:
    2019
  • 资助国家:
    英国
  • 起止时间:
    2019 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Proteins are large molecules associated with a vast array of chemical modifications, and which form loosely-bound complexes with themselves, other proteins and other molecules. Proteins work together as machines to perform all the processes required for life. Their functions are intrinsically linked to their overall structure. Mass spectrometry is an analytical technique which enables us to track proteins to understand more about how they work. The global analysis of protein structure is known as structural proteomics, and makes use of mass spectrometry.The aim of this proposal is to install the most advanced mass spectrometer for structural proteomics at the University of Birmingham. The instrument offers high sensitivity, high mass accuracy, and high mass resolving power. The mass spectrometer will also be equipped with the latest ion mobility spectrometry technology, the FAIMS Pro. This device improves the sensitivity and separation capabilities, meaning that it is possible to delve deeper and wider into the proteome. Importantly, the instrument enables cross-linking experiments, providing new capabilities for mapping the architecture of protein complexes. Additionally, the instrument will bring new opportunities for improved mapping of intact protein distribution (mass spectrometry imaging) in tissue and in living microbial colonies.The proposal brings together a broad range of researchers from the University of Birmingham and the wider Midlands (University of Nottingham, University of Leicester) from diverse disciplines to address several key strategic priorities for BBSRC (Healthy ageing across the life course, Combatting antimicrobial resistance, Sustainably enhancing agricultural production, Technology for the biosciences, and Data driven biology).
蛋白质是与大量化学修饰相关的大分子,它们与自身,其他蛋白质和其他分子形成松散结合的复合物。蛋白质作为机器一起工作,以执行生命所需的所有过程。它们的功能与它们的整体结构内在链接。质谱是一种分析技术,使我们能够跟踪蛋白质能够了解其工作方式。蛋白质结构的全球分析被称为结构蛋白质组学,并利用质谱法。该提案的目的是在伯明翰大学安装最先进的质谱仪,用于结构蛋白质组学。该乐器具有高灵敏度,高质量精度和高质量分辨能力。质谱仪还将配备最新的离子迁移率技术,Faims Pro。该设备提高了灵敏度和分离能力,这意味着可以深入研究蛋白质组。重要的是,该仪器可以实现交联实验,从而提供了映射蛋白质复合物结构的新功能。此外,该仪器将带来新的机会,以改善组织和活的微生物菌落中完整的蛋白质分布(质谱成像)的映射。该提议汇集了伯明翰大学和更广泛的米德兰大学(诺丁汉大学,莱斯特大学,莱斯特大学的多样化策略杂志(健康的策略)的广泛研究人员(伯明翰大学)的广泛研究人员(对贝斯布尔(Bersim)的生活,这是一个健康的革命策略,阻力,可持续增强的农业生产,生物科学技术以及数据驱动的生物学)。

项目成果

期刊论文数量(10)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
High-throughput deconvolution of native protein mass spectrometry imaging datasets for mass domain analysis.
用于质量域分析的天然蛋白质质谱成像数据集的高通量反卷积。
  • DOI:
    10.26434/chemrxiv-2023-1zg89-v2
  • 发表时间:
    2023
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Hale O
  • 通讯作者:
    Hale O
Native Ambient Mass Spectrometry Enables Analysis of Intact Endogenous Protein Assemblies up to 145 kDa Directly from Tissue.
  • DOI:
    10.1021/acs.analchem.1c05353
  • 发表时间:
    2022-04-12
  • 期刊:
  • 影响因子:
    7.4
  • 作者:
    Hale, Oliver J.;Hughes, James W.;Sisley, Emma K.;Cooper, Helen J.
  • 通讯作者:
    Cooper, Helen J.
Native Ambient Mass Spectrometry of an Intact Membrane Protein Assembly and Soluble Protein Assemblies Directly from Lens Tissue
对直接来自晶状体组织的完整膜蛋白组装体和可溶性蛋白组装体进行天然环境质谱分析
  • DOI:
    10.1002/ange.202201458
  • 发表时间:
    2022
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Hale O
  • 通讯作者:
    Hale O
Probing heavy metal binding to phycobiliproteins.
  • DOI:
    10.1111/febs.16396
  • 发表时间:
    2022-08
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
FAIMS Enhances the Detection of PTM Crosstalk Sites.
  • DOI:
    10.1021/acs.jproteome.1c00721
  • 发表时间:
    2022-04-01
  • 期刊:
  • 影响因子:
    4.4
  • 作者:
    Adoni KR;Cunningham DL;Heath JK;Leney AC
  • 通讯作者:
    Leney AC
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  • 影响因子:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
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    Christine Yates;I. Stoodley;Helen Partridge;Christine Bruce;Helen Cooper;Gary Day;Sylvia L. Edwards
  • 通讯作者:
    Sylvia L. Edwards
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  • 发表时间:
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  • 作者:
    A. Creese;Helen Cooper;A. Creese
  • 通讯作者:
    A. Creese

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知道了