色素置換ヘム蛋白質における光電子移動反応の動的制御

染料取代血红素蛋白中光电子转移反应的动态控制

基本信息

批准号：
02250222
负责人：
森島績
金额：
$ 1.41万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1990
资助国家：
日本
起止时间：
1990 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-02250222/
关键词：
金属置換ミオグロビン光誘起電子移動活性化体積

项目摘要

本年度は亜鉛置換ミオグロビンにおける光誘起電子移動反応について検討を行なった。電子移動反応はアミノ酸に部位特異的に結合させたルテニウム錯体と亜鉛ポルフィリンの間で行なわせ、その電子移動過程の速度と活性化体積を求めた。ポルフィリン中心から約15オングストロ-ム離れたヒスチジン48にルテニウム錯体を結合させたときの電子移動速度は約5_x10^4s^<ー1>、活性化体積は約1cm^3mol^<ー1>であるのに対し、20オングストロ-ム離れたヒスチジン81にルテニウム錯体を結合させたときの電子移動速度は約50s^<ー1>と非常に遅くなり、一方、活性化体積は約11cm^3mol^<ー1>と非常に大きな値を示した。電子移動過程の速度は電子移動反応の起こりやすさ、つまり、電子移動に適した蛋白質構造への変化のしやすさを示しており、速度の遅い遠距離間の電子移動では電子移動に適した蛋白質構造になりにくいことを示唆している。活性化体積は一般には蛋白質の動的な構造変化を反映しており、本研究の結果は電子移動の距離や位置環境によって電子移動の際の蛋白質の動的構造変化が大きく異なることを示している。特に、電子移動時の活性化体積が正の符号を持つことは、電子移動に伴う蛋白質の構造変化が体積の増加する方向にあることを示しており、電子伝達のメカニズムを考えるうえで非常に興味深い。今回用いたミオグロビンはウマ由来のものであるが同時にアミノ酸置換を施したヒトのミオグロビンについても同様な実験を行なっており、さまざまな電子移動距離、位置環境にあるヒスチジン残基を導入し、その電子移動速度と活性化体積を評価することにより蛋白質内における電子移動反応のメカニズムに対して検討する予定である。

今年，我们研究了锌取代肌红蛋白中的光诱导电子转移反应。在锌卟啉和与氨基酸位点特异性结合的钌配合物之间进行电子转移反应，并测定了电子转移过程的速率和活化体积。当钌配合物与距卟啉中心约15埃的组氨酸48结合时，电子转移速率约为5_x10^4s^<-1>，活化体积约为1 cm^3 mol^<-1相比之下，当钌络合物与20埃外的组氨酸81键合时，电子转移速率非常慢，约为50 s^<-1>，而活化体积约为11 cm^3 mol^-1>。它显示出非常大的价值。电子转移过程的速度表明电子转移反应发生的容易程度，即蛋白质结构转变为适合电子转移的结构的难易程度，这表明形成蛋白质结构是困难的。激活体积一般反映了蛋白质的动态结构变化，本研究结果表明，电子转移过程中蛋白质的动态结构变化随电子转移距离和位置环境的不同而变化很大。特别是，电子转移过程中的活化体积具有正号这一事实表明，由于电子转移而导致的蛋白质结构变化是朝着体积增加的方向，这在考虑电子转移机制时非常重要。虽然本研究中使用的肌红蛋白来源于马，但在氨基酸取代的人肌红蛋白上也进行了类似的实验，通过引入具有不同电子转移距离和位置环境的组氨酸残基，我们计划研究内部电子转移反应的机制。通过评估转移速度和活化体积来评估蛋白质。