蛋白質構造の「揺らぎ」による電子移動過程の制御

通过蛋白质结构的“波动”控制电子传递过程

基本信息

批准号：
11480191
负责人：
森島績
金额：
$ 3.65万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
财政年份：
1999
资助国家：
日本
起止时间：
1999 至 2000
项目状态：
已结题

项目摘要

平成12年度は電子伝達蛋白質のモデル系として,亜鉛置換ミオグロビンとチトクロムb_5の系を構築し,レーザー光の照射による光誘起電子移動反応を検討することで,この電子移動反応における電子移動複合体に構造について考察を行った。従来,この系は電子移動反応を元にした会合定数が,等温適定実験からの会合定数よりはるかに小さいことが予想されており,電子移動を行える会合体は全会合体の一部であると考えられてきた。しかし,この系では,その会合が弱いことから電子移動反応を元にした正確な会合定数は,報告されておらず,実際に一部の会合体しか電子移動を行えないのかどうかは明確ではない。そこで,本研究ではこの系の会合における相互作用が静電的相互作用であることに注目し,イオン強度を下げることにより,Michaelis-Menten型の解析から,その会合定数を8.0x10^4M^<-1>と決定できた。一方,すべての会合体に対する結合定数を求めるために,亜鉛ミオグロビンの蛍光がチトクロムb_5により消光されることに注目した。その結果,会合定数は4.0x10^4M^<-1>と求めることができ,この値は,電子移動反応から求められた値とほぼ同程度であった。以上の結果は,亜鉛置換ミオグロビンとチトクロムb_5における電子移動はほとんどすべての会合体で起こっていることになり,従来の予想を否定する結果となった。さらに,電子移動反応のイオン強度依存性の結果から,この会合体は両蛋白質のヘム面が向かい合った状態であることが示唆され,これはマーカスの式から予想される電子移動反応の距離ともほぼ一致した。

在2000财年中，作为电子传输蛋白的模型，构建了锌的锌取代的肌红蛋白和壳细胞B_5，并检查了通过激光光照射激光引起的电子运动反应，并在该电子运动反应中进行电子运动复合物。使用。在过去我一直在想。但是，在此系统中，尚不清楚是否尚未报告基于电子转移反应的准确数量，并且尚不清楚某些会议是否可以实际以电子方式移动。因此，在这项研究中，注意到该系统中的相互作用是静电相互作用，通过降低离子强度，会议数为8.0x10^4m^<4M^<4M^<4m^<-1>我能够决定。另一方面，注意到，奇特罗姆B_5熄灭了锌Meogrobin的荧光，以寻求与所有遇见工会的结合常数。结果，会议数量可以计算为4.0x10^4M^<-1>，并且该值几乎与电子运动反应所需的值相同。以上结果是，锌中的电子转移取代了肌红蛋白，而Chitochrome b_5几乎在所有工会中都发生，否认了常规预测。此外，电子运动反应的离子强度依赖性的结果表明，这些关联面向两种蛋白质的下摆表面，这几乎是与Mercas公式相匹配的预期电子运动反应。