STRUCTURAL STUDIES OF MACROMOLECULES USING SYNCHROTRON RADIATION
利用同步辐射进行大分子结构研究
基本信息
- 批准号:7597898
- 负责人:
- 金额:$ 0.02万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2007
- 资助国家:美国
- 起止时间:2007-03-01 至 2008-02-29
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:BrainChickensComputer Retrieval of Information on Scientific Projects DatabaseDNADNA-Binding ProteinsDataEscherichia coliFundingGrantInstitutionLightMetalsNumbersPhaseProcessProteinsRNARNase PReactionResearchResearch PersonnelResourcesSourceSpectrinStructureSynchrotronsSystemTranscription CoactivatorTrefoil MotifType I DNA TopoisomerasesUnited States National Institutes of HealthWorkX-Ray Crystallographybasehuman TOP1 proteinmacromoleculemutantsynchrotron radiation
项目摘要
This subproject is one of many research subprojects utilizing the
resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and
investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source,
and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is
for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator.
This proposal is concerned with the study of several different systems: a) type I DNA topoisomerases; b) chicken brain a-spectrin; c) domain I of the RNA component of RNase P, and d) several DNA binding proteins. The work is based on X-ray crystallography. We have been studying E. coli DNA topoisomerase I and III for a number of years and have proposed a catalytic mechanism. We are now in the process of studying the interactions of topoisomerase I with DNA and also the structure of mutant proteins that could shed light on the details of the reaction. We solved the structure of two repeats of chicken brain a-spectrin in 1997 using data collected at SSRL. We are now studying new crystals that contain three consecutive repeats. The third project is concerned with the structure of domain I of the RNA component of RNase P. This domain is 154 bases long and the crystals diffract to 3.3 ¿ at a synchrotron source. The final project is concerned with the structure of ZntR, a metal-dependent transcriptional activator of E. coli. The crystals are small and we require synchrotron radiation for MAD phasing.
该子项目是利用该技术的众多研究子项目之一
资源由 NIH/NCRR 资助的中心拨款提供。
研究者 (PI) 可能已从 NIH 的另一个来源获得主要资金,
因此可以出现在其他 CRISP 条目中 列出的机构是。
对于中心来说,它不一定是研究者的机构。
该提案涉及几个不同系统的研究:a) I 型 DNA 拓扑异构酶;b) 鸡脑 a-血影蛋白;c) RNase P 的 RNA 成分的结构域 I;以及 d) 几种 DNA 结合蛋白。基于 X 射线晶体学,我们多年来一直在研究大肠杆菌 DNA 拓扑异构酶 I 和 III,并提出了一种催化机制,目前我们正在研究拓扑异构酶 I 与拓扑异构酶的相互作用。 DNA 以及突变蛋白的结构可以揭示反应的细节。1997 年,我们利用 SSRL 收集的数据解决了鸡脑 a-血影蛋白的两个重复结构。我们现在正在研究包含三个连续序列的新晶体。第三个项目涉及 RNase P 的 RNA 成分的结构域 I 的结构。该结构域长 154 个碱基,晶体衍射为 3.3 ¿最后的项目涉及 ZntR 的结构,这是一种大肠杆菌的金属依赖性转录激活剂,晶体很小,我们需要同步辐射来进行 MAD 定相。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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