USING NATURALLY OCCURRING PROTEINS AS STABLE SCAFFOLDS FOR STUDYING PROTEIN FOLD
使用天然存在的蛋白质作为研究蛋白质折叠的稳定支架
基本信息
- 批准号:7721791
- 负责人:
- 金额:$ 0.02万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2008
- 资助国家:美国
- 起止时间:2008-03-01 至 2009-02-28
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:AddressAmyloidComputer Retrieval of Information on Scientific Projects DatabaseDependenceElementsFundingGrantInstitutionMuramidaseMutationProtein EngineeringProteinsResearchResearch PersonnelResourcesSideSourceUnited States National Institutes of HealthVertebral columndesignprotein foldingresponsescaffold
项目摘要
This subproject is one of many research subprojects utilizing the
resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and
investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source,
and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is
for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator.
This proposal contains three projects involving genetically engineered proteins designed to address questions about protein folding and stability. The first project addresses the question of how the sidechains of amyloid forming sequences interact by solublizing these sequences via their incorporation in T4 lysozyme. The second project addresses questions about of the context dependence of secondary structural elements. The last project addresses the plasticity of protein interiors by studying the magnitude and direction of shifts in backbone and side chain atoms that occur in response to mutations suggested by automated design in the case of the T4 lysozyme.
该子项目是利用该技术的众多研究子项目之一
资源由 NIH/NCRR 资助的中心拨款提供。子项目及
研究者 (PI) 可能已从 NIH 的另一个来源获得主要资金,
因此可以在其他 CRISP 条目中表示。列出的机构是
对于中心来说,它不一定是研究者的机构。
该提案包含三个涉及基因工程蛋白质的项目,旨在解决有关蛋白质折叠和稳定性的问题。 第一个项目解决了淀粉样蛋白形成序列的侧链如何相互作用的问题,通过将这些序列掺入 T4 溶菌酶来溶解这些序列。 第二个项目解决了有关二级结构元素的上下文依赖性的问题。 最后一个项目通过研究主链和侧链原子变化的幅度和方向来解决蛋白质内部的可塑性,这些变化是为了响应 T4 溶菌酶的自动化设计所建议的突变而发生的。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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