Molekulare und strukturelle Ursachen metabolischer Diversität vermittelt durch prenylierende Enzyme

异戊二烯化酶介导的代谢多样性的分子和结构原因

基本信息

批准号：
5453092
负责人：
Privatdozent Dr. Wolfgang Brandt
金额：
--
依托单位：
Abteilung Natur- und Wirkstoffchemie
依托单位国家：
德国
项目类别：
Priority Programmes
财政年份：
2005
资助国家：
德国
起止时间：
2004-12-31 至 2009-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5453092?language=en
关键词：
Molekulare und strukturelle Ursachen metabolischer

项目摘要

Es sollen für prenylierende Enzyme detaillierte Einblicke in evolutionäre Zusammenhänge zwischen Aminosäuresequenzen, 3D-Strukturen der Proteine, sowie den resultierenden diversen Metaboliten gewonnen werden. Es werden die Bindestellen von Diphosphaten von allen Proteinen mit bekannter Röntgenstruktur analysiert, charakterisiert und klassifiziert. Korrelationen dieser Motive zu entsprechenden Bindungen in prenylierenden Enzymen sollen zu Einblicken in evolutionäre Zusammenhänge führen. Sequenzen prenylierender Enzyme und im zweiten Schritt auch evolutionär entfernter Proteine sollen phylogenetisch analysiert werden. Die Modellierung einer großen Zahl von prenylierenden Enzymen mit hoher sequenzieller Ähnlichkeit zu vorhandenen experimentellen Strukturen wird angestrebt. Die Isolierung und Sequenzierung aromatischer Prenyltransferasen aus höheren Pilzen soll zu weiteren Strukturen und dem Verständnis der diversen Substratspezifität führen. In silico Screening nach Liganden für ausgewählte neue aromatische Prenyltransferasen sollen zur Identifizierung von bisher nicht bekannten Substraten beitragen. Quantenmechanische Berechnungen zu spezifischen Katalysemechanismen sind geplant.

Es sollen für prenylierende Enzyme detaillierte Einblicke in evolutionäre Zusammenhänge zwischen Aminosäuresequenzen, 3D-Strukturen der Proteine, sowie den resultierenden diversen Metaboliten gewonnen werden. Es Werden Die Bindestellen von diphosphaten von Allen蛋白蛋白蛋白蛋白蛋白蛋白质bekannterröntgenstrukturanalysiert，charakterisiert und kllassifiziert。 Korrelationen Dieser Motive Motive Zu ientsPrechenden bindungen在EvolutionäreZusammenhängeFühren中的先前酶的酶Sollen Zu einblicken中。序列前酶酶和Im Zweiten Schritt AuchEvolutionärentfernter蛋白蛋白质sollen sollen themenentisch analysiert werden。 Die Modellierung einerGroßenZahl von prenylierenden酶Mit Hoher SequenziellerähnlichkeitZu vorhandenen persimentellen strukturen wird angestrebt。 Die Islierung und sequenzierung aromatcher prenyltransferasen aushheren pilzen soll zu weiteren strukturen und dem dem demverständnisdervivers divers divers diversenssubstratspezifitätführen。在计算机筛选中，nach ligandenfürAusgewählteneue aromatsche prenyltransferasen sollen sollen zur nightifizierung von von bisher nicht nicht bekannten beitraten beitragen beitragen。 Quantenmechanische berechnungen Zu spezifischen katalysemegricanismen sind geplant。