Der molekulare Reaktionsmechanismus von bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentren und Photosystem II, bestimmt mit statischer und zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie (C 03)
使用静态和时间分辨 FTIR 光谱确定细菌光合反应中心和光系统 II 的分子反应机制 (C 03)
基本信息
- 批准号:5389761
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:德国
- 项目类别:Collaborative Research Centres
- 财政年份:1998
- 资助国家:德国
- 起止时间:1997-12-31 至 2008-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Photosynthetische Proteine wandeln sehr effizient Lichtenergie in chemische Energie. Dafür muss der lichtinduzierte Elektronentransfer mit einer gerichteten Protonenaufnahme gekoppelt werden. Für diese Prozesse haben wir einen neuen Ping-Pong Mechanismus vorgeschlagen, bei dem die Elektronen abwechselnd mit den Protonen zum finalen Elektronenakzeptor QB geführt werden. Eine wichtige Rolle in diesem Mechanismus spielt ein von uns entdeckter intermediärer Elektronendonor, der QB oxidiert und von QA - reduziert wird. Wir konnten zeigen, dass dies nicht das postulierte Fe2+ ist, welches zwischen QA und QB lokalisiert ist. Es ist möglicherweise ein Histidylradikal und soll jetzt eindeutig identifiziert werden. Zudem soll die Rolle proteingebundener Wasser beim Protontransfer charakterisiert werden. Dazu werden zeitaufgelöste FTIRDifferenzspektroskopie und Röntgenstrukturanalyse an Wildtyp- und Mutanten-Proteinen des bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentrums eingesetzt. Weiterhin soll der QA nach QB Übergang in Photosystem II charakterisiert werden, insbesondere soll der bisher unbekannte Protonenaufnahmeweg bestimmt werden. Schließlich sollen in Kooperationen molekulare Mechanismen von pflanzlichen Rho-ähnlichen Proteinen, Rops, und [Fe]-Hydrogenasen mit FTIR untersucht werden.
光合作用蛋白质在化学能量中发挥有效的光能。该电子设备与质子最终的电子设备 QB geführt werden 相同。 zeigen,dass dies nicht das postulierte Fe2+ ist,welches zwischen QA 和 QB lokalisiert ist。光系统 II 光系统结合 FTIR 中的 Rho-ähnlichen Proteinen、Rops 和 [Fe]-Hydrogenasen 的合作分子机制中的 Schließlich sollen 。
项目成果
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专著数量(0)
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