ガラス転移点でのトリプシンと水和水の相互作用様式に関する結晶学的構造研究

玻璃化转变温度下胰蛋白酶和水合水相互作用模式的晶体学研究

基本信息

  • 批准号:
    08272236
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.96万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    1996
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1996 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

本研究では、低温蛋白質X線結晶構造解析によって、(1)水溶性蛋白質の水和構造の詳細な解析、(2)蛋白質熱振動のガラス転移と蛋白質の水和構造様態の関連の探究(3)低温蛋白質X線回折実験技術のより多くの蛋白質立体構造解析への応用を目的として行われた。(1)トリプシンの3種類の結晶について低温構造解析を行い、詳細な水和構造検討の結果、蛋白質の折れ畳みに不可欠と考えられる水和水およびその結合サイトの同定を行うことができた。また、溶媒領域に露出した疎水性アミノ酸残基の水和形態を直接論じることができた。その結果、疎水性アミノ酸残基の水和は、その周辺に存在する水和サイトに制限されて形成されるため、その溶媒和エネルギーは、それらの環境に大きく依存することが示された。蛋白質表面の水和水は、蛋白質の原子や他の水和水と水素結合して、蛋白質表面を覆う程度に大きな水和クラスターを形成することが明らかとなった。特に、これらのクラスターは、蛋白質の低振動ダイナミクスを液体窒素温度で凍結していることが強く示唆された。また、同様の解析をシタロン脱水素酵素やイソプロピルリンゴ酸脱水素酵素についても行った。(2)については、トリプシン結晶に対して、100、115、130、145、160、170、210、293Kの温度で1.6Å分解能での測定と構造精密化を行い、水和構造を比較検討した。100Kから170Kの温度範囲では、水和構造に大きな変化がなかったが、210Kでは、水和水の量が293Kで見い出されたものと大きな差異がないことが明らかとなった。この結果は、蛋白質のガラス性転移が蛋白質表面の水和ネットワークに大きく左右されていることを示す結果である。(3)本研究で熟成された低温X線結晶構造解析法は、一酸化窒素還元酵素、tRNA合成酵素、Ca-ATPase、キシラーゼの各結晶の回折強度データ収集に適用された。
在本研究中,我们利用低温蛋白质X射线晶体结构分析来(1)对水溶性蛋白质的水合结构进行详细分析,(2)探讨蛋白质热振动的玻璃化转变与水合结构之间的关系。蛋白质结构(3)) 目的是将低温蛋白质X射线衍射实验技术应用于更多蛋白质3D结构分析。 (1)我们对三种类型的胰蛋白酶晶体进行了低温结构分析,通过详细的水合结构研究,我们能够识别水合水及其结合位点,这被认为是蛋白质折叠所必需的。此外,我们能够直接讨论暴露于溶剂区域的疏水性氨基酸残基的水合形式。结果表明,疏水性氨基酸残基的水合仅限于其周围的水合位点,因此其溶剂化能高度依赖于其环境。研究表明,蛋白质表面的水合水通过与蛋白质原子和其他水合水形成氢键,形成足够大的水合簇覆盖蛋白质表面。特别是,这些簇强烈表明蛋白质的低振动动力学在液氮温度下被冷冻。还对柠檬酮脱氢酶和异丙基苹果酸脱氢酶进行了类似的分析。关于(2),我们在 100、115、130、145、160、170、210 和 293 K 的温度下以 1.6 Å 分辨率对胰蛋白酶晶体进行了测量和结构精修,并比较了水合结构。在100K至170K的温度范围内,水合结构没有显着变化,而在210K时,很明显水合水的量与293K时的水合水量没有显着差异。这一结果表明蛋白质的玻璃化转变很大程度上受到蛋白质表面水化网络的影响。 (3)应用本研究开发的低温X射线晶体学方法收集一氧化氮还原酶、tRNA合成酶、Ca-ATP酶和木糖酶晶体的衍射强度数据。

项目成果

期刊论文数量(8)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
中迫雅由: "蛋白質結晶の液体窒素温度への冷却方法" 生物物理. 36. 110-111 (1996)
Masayoshi Nakasako:“将蛋白质晶体冷却至液氮温度的方法”生物物理学 36. 110-111 (1996)。
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    0
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中迫雅由: "低温下での蛋白質X線結晶構造解析(2)" The Journal of TARA sakabe Project. 2. 114-121 (1996)
Masayoshi Nakasako:“低温下的蛋白质 X 射线晶体结构分析(2)” TARA sakabe 项目杂志 2. 114-121(1996)。
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    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Nagata et al.: "CryocrysTallography of 3-IsopropyLmatate dehydrogenase from Thermus Thermophiws and is chimeric enzyme" Acta Crystallographica Section D. D52. 623-630 (1996)
Nagata 等人:“来自Thermus Thermophiws 的3-异丙酸脱氢酶的CryocrysTallography 是嵌合酶”《晶体学报》D. D52 部分。
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    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
中迫雅由: "蛋白質のX線結晶構造解析" 食品機械装置. 33. 86-96 (1996)
Masayoshi Nakasako:“蛋白质的X射线晶体结构分析”食品机械和设备33。86-96(1996)。
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    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
中迫雅由: "低温下での蛋白質X線結晶構造解析(3)" The Journal of TARA sakabe Project. 2. 87-97 (1996)
Masayoshi Nakasako:“低温下的蛋白质 X 射线晶体结构分析(3)” TARA sakabe 项目杂志 2. 87-97(1996)。
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