Development of more accurate molecular dynamics simulation method by combining ab initio all electron calculation method for proteins

结合蛋白质从头算全电子计算方法开发更精确的分子动力学模拟方法

• 批准号: 17510156
• 负责人: SAITO Minoru
• 金额: $ 1.6万
• 依托单位: Hirosaki University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 2005
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2005 至 2006
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-17510156/
• 关键词: protein; atomic charge; molecular dynamics simulation; ab initio all electron calculation; localized orbital; quasi canonical orbital; force field parameter

There are two important calculation methods for proteins, molecular dynamics (MD) simulation method and ab initio all electron calculation method. Our purpose was the improvement of the MD simulation method by combining ab initio all electron calculation method with it. The coworker is one of the authors of ab initio all electron calculation program (ProteinDF) and the head investigator is the author of a MD simulation program (COSMOS90). We improved the MD simulation method using precise atomic charges calculated by ProteinDF every thousands steps of MD. There are two methods calculating atomic charges based on (1)the Mulliken population analysis and (2)the electrostatic potentials (ESP) on the molecular surface. The ESP method is more reliable than the Mulliken method which depends on the basis sets used for expanding the wave functions. However, it is difficult to directly apply the ESP method to proteins, because we can not calculate the electrostatic potentials on the molecular surface for the buried amino acids of a protein. We overcame such difficulty by developing a new ESP method based on the localized orbital (LO). We checked that our method (so called ESPLO) give the precise atomic charges for a-helix and β-sheet. Next, we successfully performed MD simulations for a peptide consisting of 12 Gly residues in water. The ESPLO charges for the peptide were calculated every 1 ps using ProteinDF, where the water molecules around the peptide were represented by point charges. In principle, our methodology is applicable to a protein in water, but for the practical use we should accelerate the procedure making LO from MO.

蛋白质有两种重要的计算方法，分子动力学（MD）模拟方法和从头算全电子计算方法，我们的目的是将从头算全电子计算方法与它结合起来改进MD模拟方法，同事就是其中之一。从头算全电子计算程序（ProteinDF）的作者和首席研究员是MD模拟程序（COSMOS90）的作者我们使用ProteinDF每数千步MD计算的精确原子电荷改进了MD模拟方法。有两种基于 (1) Mulliken 布居分析和 (2) 分子表面静电势 (ESP) 计算原子电荷的方法 ESP 方法比 Mulliken 方法更可靠，后者取决于用于展开的基组。然而，直接将 ESP 方法应用于蛋白质是很困难的，因为我们无法计算蛋白质埋藏氨基酸的分子表面上的静电势，我们通过开发一种新的基于 ESP 方法克服了这一困难。关于本地化的我们检查了我们的方法（所谓的 ESPLO）给出了 a 螺旋和 β 折叠的精确原子电荷 接下来，我们成功地对水中由 12 个甘氨酸残基组成的肽进行了 MD 模拟。使用 ProteinDF 每 1 ps 计算一次肽，其中肽周围的水分子由点电荷表示。 原则上，我们的方法适用于水中的蛋白质，但在实际使用中，我们应该加快制备 LO 的过程。来自 M.O.

项目成果

地球シミュレータによる蛋白質の大規模シミュレーション:ベクトル化と並列化による加速性能

使用地球模拟器进行大规模蛋白质模拟：通过矢量化和并行化实现加速性能

• 发表时间: 2005
• 期刊: 情報処理学会論文誌 46,No.SIG7(ACS10)
• 作者: 佐藤謙一郎;木俣昇;二神透;斎藤稔
• 通讯作者: 斎藤稔

A 45-ns molecular dynamics simulation of hemoglobin in water by vectorizing and parallelizing COSMOS90 on the Earth Simulator : dynamics of tertiary and quaternary structures

通过地球模拟器上的 COSMOS90 矢量化和并行化对水中血红蛋白进行 45 纳秒分子动力学模拟：三级和四级结构的动力学

• 发表时间: 2007
• 期刊: J. Comput. Chem. 28
• 作者: M.Saito;I.Okazaki
• 通讯作者: I.Okazaki

地球シミコ-レータによる蛋白質の大規模シミュレーション : ベクトル化と並列化による加速性能

使用地球模拟器进行大规模蛋白质模拟：通过矢量化和并行化实现加速性能

• 发表时间: 2005
• 期刊: 情報処理学会論文誌 46, No. SIG7 (ACS10)
• 作者: M.Saito;I.Okazaki;斎藤稔
• 通讯作者: 斎藤稔

Large Scale Simulations of Proteins on the Earth Simulator : Acceleration Performance by Vectorization and Parallelization

地球模拟器上蛋白质的大规模模拟：矢量化和并行化的加速性能

• 发表时间: 2005
• 期刊: IPSJ Transactions on Advanced Computing Systems 10
• 作者: M.Saito;I.Okazaki;斎藤稔;M.Saito
• 通讯作者: M.Saito