辅助因子调控的蛋白质折叠、聚集与功能运动

结题报告
项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    10834002
  • 项目类别：
    重点项目
  • 资助金额：
    170.0万
  • 负责人：
    王炜
  • 依托单位：
    南京大学
  • 学科分类：
    A20.凝聚态物理
  • 结题年份：
    2012
  • 批准年份：
    2008
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2009-01-01 至2012-12-31

项目摘要

生物体内，大部分蛋白质需要辅助因子的参与才能正确行使其特定的生物学功能。然而，相对于其生物学重要性，人们对辅助因子调控的蛋白质结构与动力学却了解甚少。在本项目中，我们将借助量子化学方法建立描述辅助因子(包括金属离子、二硫键异构酶)与蛋白质相互作用的理论模型。同时，将该模型整合到经典的分子动力学，并利用凝聚态统计物理学最新发展的高效率构象采样技术，进行大规模并行计算，用物理的方法来研究辅助因子调控的蛋白质折叠、聚集及功能运动。从原子层次探索辅助因子调控蛋白质结构与动力学的分子机制，为人们理解蛋白质行使功能的结构与动力学基础以及认识相关疾病的致病机理提供启示。同时，我们将致力于发展和优化相关的蛋白质动力学理论模型和构象采样技术，拓展理论物理方法在蛋白质结构与动力学研究领域的应用范围。

结项摘要

根据研究计划，在本项目执行中，我们运用凝聚态与统计物理和非线性动力学等学科的概念和方法，并结合生物物理实验手段，围绕拥挤环境、分子电荷性质、金属离子辅助因子诱导蛋白质构象运动、含硫键蛋白质的折叠、以及蛋白质-蛋白质相互作用介导的与功能相关的动力学等问题，开展了多方面的深入研究。同时针对其他复杂相互作用，发展了计算方法和分析手段，如期完成了项目设想的任务，实现了预期目标，并在原研究计划基础上做了重要拓展。特别是关于蛋白质在拥挤环境中的动力学研究、复杂拓扑结构的蛋白质折叠、具有特殊结构（如：赝节、G-quadruplex等）的RNA/DNA折叠与结构预测、胁迫条件下p53介导的细胞命运抉择动力学等方面取得了突破性进展。本项目共发表SCI论文31篇，包括PNAS (4篇)，JACS (1篇)，Chem. Comm.(2篇)，Scientific Report (1篇)，Phys. Rev.E (7篇)，Biophy. J. (2篇)，PLOS One (1篇)，Proteins (2篇)，J. Phys. Chem. B (1篇)，以及本领域其他重要刊物发表的论文。本研究课题成果是我们2010年度教育部自然科学一等奖项目中的重要部分之一，并申请专利3项，授权一项。这些研究成果是蛋白质折叠、聚集及功能运动在对复杂环境下的扩展和延伸，具有生物学意义，可为理解真实细胞环境下蛋白质的动力学、一些典型疾病的致病机理和药物设计提供基础理论参考。

项目成果

期刊论文数量（31）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
Formation of alpha-helix-based twisted ribbon-like fibrils from ionic-complementary peptides
由离子互补肽形成基于 α 螺旋的扭曲带状原纤维
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Chemical Communications
  • 影响因子：
    4.9
  • 作者：
    Zou, Dawei;Cao, Yi;Qin, Meng;Dai, Weimin;Wang, Wei
  • 通讯作者：
    Wang, Wei
Confinement effects on the kinetics and thermodynamics of protein dimerization
限制对蛋白质二聚化动力学和热力学的影响
  • DOI：
    10.1073/pnas.0809649106
  • 发表时间：
    2009-03
  • 期刊：
    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA
  • 影响因子：
    11.1
  • 作者：
    Wang, Wei;Xu, Wei-Xin;Levy, Yaakov;Trizac, E.;Wolynes, P. G.
  • 通讯作者：
    Wolynes, P. G.
Effect of Phosphate on the Self-Assembly of Peptide EMK16-II
磷酸盐对 EMK16-II 肽自组装的影响
  • DOI：
    10.1088/0256-307x/26/8/088103
  • 发表时间：
    2009-07
  • 期刊：
    Chinese Physics Letters
  • 影响因子：
    3.5
  • 作者：
    Zou Da-Wei;Tie Zuo-Xiu;Qin Meng;Lu Chun-Mei;Wang Wei
  • 通讯作者：
    Wang Wei
Effectiveness of Phi-value analysis in the binding process of Arc repressor dimer
电弧抑制二聚体结合过程中 Phi 值分析的有效性
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Physical Review E - Statistical, Nonlinear, and Soft Matter Physics
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Guo, Xinlu;Guo, Xinlu;Zhang, Jian;Zhang, Jian;Chang, Le;Chang, Le;Wang, Jun;Wang, Jun;Wang, Wei;Wang, Wei
  • 通讯作者：
    Wang, Wei
Cell fate decision mediated by p53 pulses
p53 脉冲介导的细胞命运决定
  • DOI：
    10.1073/pnas.0813088106
  • 发表时间：
    2009-07-28
  • 期刊：
    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA
  • 影响因子：
    11.1
  • 作者：
    Zhang, Xiao-Peng;Liu, Feng;Wang, Wei
  • 通讯作者：
    Wang, Wei

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AI项目解读示例

课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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