烟曲霉生长发育相关重要功能蛋白的糖基化修饰与调控

结题报告
项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    31030025
  • 项目类别：
    重点项目
  • 资助金额：
    200.0万
  • 负责人：
    金城
  • 依托单位：
    中国科学院微生物研究所
  • 学科分类：
    C0501.结构生物学
  • 结题年份：
    2014
  • 批准年份：
    2010
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2011-01-01 至2014-12-31

项目摘要

哺乳动物细胞的蛋白质糖基化修饰具有重要的生理功能和复杂的调控，但目前对糖基化修饰的认识与理解仍然非常有限。烟曲霉具有相对简单而又与哺乳动物细胞类似的蛋白质糖基化修饰系统，因此是研究蛋白质糖基化修饰的理想模式系统。本实验室的研究显示糖基化修饰是烟曲霉存活所必需的，不同的糖基化修饰可影响其细胞壁合成、极性生长、形态发生、热适应性或毒力，但其作用机制还不清楚。因此，本项目关注的重要科学问题是，蛋白质糖基化如何影响烟曲霉生长发育过程，重点关注细胞壁合成及形态发生过程中的关键功能糖蛋白及其调控网络。本申请的研究拟以细胞壁合成相关功能糖蛋白为研究核心，在基因组和蛋白质组水平上系统揭示细胞壁多糖合成途径及其与糖基化的偶联关系，研究关键基因和蛋白的生理生化特性；确定细胞壁合成与形态发生过程中受糖基化影响的关键糖蛋白及其调控网络，进而揭示糖基化修饰在真核多细胞生物生长发育过程中的作用及调控机制。

结项摘要

本项目执行期间，通过对烟曲霉的糖基化途径、细胞壁合成途径相关基因的遗传与生化分析，在转录组学、蛋白质组学、糖组学的水平对烟曲霉蛋白质糖基化修饰与细胞壁合成及调控之间的内在联系进行了深入研究，所获得的研究结论如下：（1）烟曲霉N-糖基化修饰和GPI修饰是保证烟曲霉在极性生长过程的细胞壁合成的重要机制；（2）N-糖基化修饰异常会导致烟曲霉细胞壁合成相关蛋白Gel1和Gel2不能正确折叠并转运到细胞膜上发挥功能，从而导致细胞壁合成缺陷，激活CDC42-Rho1-MAPK信号通路，最终导致极性生长异常；（3）确定了GPI修饰的膜定位信号；发现GPI修饰的缺陷会导致ER-stress和磷酸肌醇信号通路的激活，引起钙离子的大量释放而导致自噬基因的激活，从而发生自噬，并伴有坏死性凋亡的发生，揭示了GPI合成缺陷所导致的细胞死亡的分子机制，并发现了一个新的调控蛋白；（4）发现内切蛋白酶KexB影响N-糖基化的加工，为揭示KexB的功能提供了一个新的线索；（5）发现3个烟曲霉毒力基因，并解析了其中2个蛋白的结构，筛选到一个有效的抑制剂。

项目成果

期刊论文数量（13）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
N-Glycosylation of Gel1 or Gel2 is vital for cell wall beta-glucan synthesis in Aspergillus fumigatus
Gel1 或 Gel2 的 N-糖基化对于烟曲霉细胞壁 β-葡聚糖的合成至关重要
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2013
  • 期刊：
    Glycobiology
  • 影响因子：
    4.3
  • 作者：
    Zhao; Wan;Lu; Yang;Ouyang; Haomiao;Zhou; Hui;Yan; Jianghong;Du; Ting;Jin; Cheng
  • 通讯作者：
    Cheng
Protein glycosylation in Aspergillus fumigatus is essential for cell wall synthesis and serves as a promising model of multi-cellular eukaryotic development.
烟曲霉中的蛋白质糖基化对于细胞壁合成至关重要，并可作为多细胞真核发育的有前景的模型。
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2012
  • 期刊：
    International Journal of Microbiology
  • 影响因子：
    3.4
  • 作者：
    金城
  • 通讯作者：
    金城
Repression of N-glycosylation triggers the unfolded protein response (UPR) and overexpression of cell wall protein and chitin in Aspergillus fumigatus
烟曲霉中 N-糖基化的抑制触发未折叠蛋白反应 (UPR) 以及细胞壁蛋白和几丁质的过度表达
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2011
  • 期刊：
    Microbiology-SGM
  • 影响因子：
    2.8
  • 作者：
    Li; Kai;Ouyang; Haomiao;Lue; Yang;Liang; Jingnan;Wilson; Iain B. H.;Jin; Cheng
  • 通讯作者：
    Cheng
丝状真菌糖生物学
  • DOI：
    10.3390/met9111187
  • 发表时间：
    2011
  • 期刊：
    生命科学
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    金城
  • 通讯作者：
    金城
Genetic and structural validation of Aspergillus fumigatus UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase as an antifungal target
烟曲霉 UDP-N-乙酰氨基葡萄糖焦磷酸化酶作为抗真菌靶点的遗传和结构验证
  • DOI：
    10.1136/bmj-2023-076092
  • 发表时间：
    2013
  • 期刊：
    Molecular Microbiology
  • 影响因子：
    3.6
  • 作者：
    Fang; Wenxia;Du; Ting;Raimi; Olawale G.;Hurtado-Guerrero; Ramon;Urbaniak; Michael D.;Ibrahim; Adel F. M.;Ferguson; Michael A. J.;Jin; Cheng;van Aalten; Daan M. F.
  • 通讯作者：
    Daan M. F.

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    金城

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AI项目解读示例

课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
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实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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