E COLI CLASS IA RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE (RNR) HOLOCOMPLEX

大肠杆菌 IA 类核糖核苷酸还原酶 (RNR) 全复合物

基本信息

  • 批准号:
    8169292
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.41万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    2010
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2010-04-01 至 2011-03-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. Ribonucleotide reductases are the sole source of deoxyribonucleotides in the cell and are thus vital for all living cells. While there are multiple classes of RNR's the E. coli class I enzyme has been extensively studied. The reaction requires two proteins, the active site containing ¿ and the radical generating protein ¿. The ¿ protein provides a radical to the active site of ¿, required for catalysis. While structures of the two subunits are known, there is no available structure of ¿ and ¿ in complex and the oligomerization state is not well known. We are attempting to obtain a structure of ¿ and ¿ in complex to begin to address some of the issues unresolved by biochemical and biophysical methods used so far.
该子项目是利用该技术的众多研究子项目之一 资源由 NIH/NCRR 资助的中心拨款提供。 研究者 (PI) 可能已从 NIH 的另一个来源获得主要资金, 因此可以出现在其他 CRISP 条目中 列出的机构是。 对于中心来说,它不一定是研究者的机构。 核糖核苷酸还原酶是细胞中脱氧核糖核苷酸的唯一来源,因此对所有活细胞都至关重要。虽然存在多种类型的 RNR,但大肠杆菌 I 类酶已被广泛研究,该反应需要两种蛋白质,其活性位点包含 ¿和自由基生成蛋白 ¿ 。这 蛋白质为 ¿ 的活性位点提供自由基,催化所需的,虽然两个亚基的结构已知,但没有可用的结构。和 复合物和低聚状态尚不清楚。我们正在尝试获得 ¿ 的结构。和 开始解决迄今为止使用的生物化学和生物物理方法尚未解决的一些问题。

项目成果

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