GLYCAN STRUCTURE & POSITION OF GLYCOSYLATION SITES ON DSIAT

聚糖结构

基本信息

  • 批准号:
    8170742
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.26万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    2010
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2010-06-01 至 2011-05-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. The Drosophila sialytransferase (DSiaT) gene, which is closely related to the vertebrate ST6Gal sialytransferase family, has been characterized recently and the in vitro enzymatic activity and acceptor specificity has been determined. As in vitro acceptors, this enzyme was found to prefer terminal LacdiNAc and LacNAc residues found on N-linked glycans of glycoproteins (Koles, et al., 2004). In this collaborative work, we are performing the analysis of glycan structure and the site(s) of glycosylations on the DSiaT. Our data show that the N-glycan structure of the DSiaT has a fucosylated high-mannose type (Man3GlcNAc2Fuc1) as the main component. We are currently working on the mapping of N-glycosylation sites.
该副本是利用众多研究子项目之一 由NIH/NCRR资助的中心赠款提供的资源。子弹和 调查员(PI)可能已经从其他NIH来源获得了主要资金, 因此可以在其他清晰的条目中代表。列出的机构是 对于中心,这不一定是调查员的机构。 最近已经对脊椎动物ST6Gal溶解酶家族密切相关的果蝇溶酶体转移酶(DSIAT)基因已被最近表征,并且已经确定了体外酶促活性和受体特异性。 作为体外受体,发现该酶偏爱在糖蛋白的N连接聚糖上发现的末端LACDINAC和LACNAC残基(Koles等,2004)。 在这项协作工作中,我们正在对DSIAT上的聚糖结构和糖基化的位点进行分析。 我们的数据表明,DSIAT的N-聚糖结构具有岩藻糖基化的高甘露糖类型(MAN3GLCNAC2FUC1)作为主要成分。 我们目前正在研究N-糖基化位点的映射。

项目成果

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专著数量(0)
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