Structural analysis of the quality control mechanism of glycol proteins by SCF Fbs ubiquitin ligase.

SCF Fbs 泛素连接酶对乙二醇蛋白质量控制机制的结构分析。

• 批准号: 19770080
• 负责人: MIZUSHIMA Tsunehiro
• 金额: $ 2.48万
• 依托单位: Nagoya City University (2008-2009)Nagoya University (2007)
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
• 财政年份: 2007
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2007 至 2009
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-19770080/
• 关键词: 分子認識; ユビキチン; 糖鎖; SCFユビキチンリガーゼ; 蛋白質分解; 品質管管理; 品質管理; 分子認識; ユビキチン; 糖鎖; SCFユビキチンリガーゼ; 蛋白質分解; 品質管管理; 品質管理

The ubiquitin ligase complex SCF^<Fbs1>, which contributes to the ubiquitination of glycoproteins, is involved in the endoplasmic reticulum-associated degradation (ERAD) pathway. To elucidate the structural basis of SCF^<Fbs1> function, we determined the crystal structures of the Skp1-Fbs1 complex, the sugar binding domain (SBD) of the Fbs1-RNaseB complex and Skp1-Fbg3 complex at 2.4, 2.7 and 2.6 A resolutions, respectively. The structure of the Skp1-Fbs1 complex illustrated the SCF^<Fbs1> ubiquitin ligase model.

泛素连接酶复合物SCF^<FBS1>有助于糖蛋白的泛素化，参与内质网相关降解（ERAD）途径。为了阐明SCF^<fbs1>函数的结构基础，我们确定了SKP1-FBS1复合物的晶体结构，即FBS1-RNASEB复合物的糖结合结构域（SBD）和分别在2.4、2.7、2.7和2.6 A分辨率下的SKP1-FBG3复合物。 SKP1-FBS1复合物的结构说明了SCF^<fbs1>泛素连接酶模型。