生体分子機能電極を用いた生体系金属錯体の電子移動反応制御と精密化学反応への展開

生物分子功能电极对生物金属配合物的电子转移反应控制及其在精密化学反应中的应用

基本信息

批准号：
04225228
负责人：
谷口功
金额：
$ 1.02万
依托单位：
Kumamoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1992
资助国家：
日本
起止时间：
1992 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

本研究では、金属タンパク質の電子移動制御が可能な機能性修飾電極を開発し、金属タンパク質の特異な機能を解明するとともに、生体分子を用いた精密化学反応への展開を計ることを目的としている。本年度の研究成果の要点は、以下のとおりである。1)光合成系電子伝達タンパク質フェレドキシン(Fd)の電極反応について、In_2O_3やカーボン電極を用いて、例えば、ポリ-L-リジンやポリ-L-オルニチンなどのカチオン性ポリペプチド存在下で、5x10^<-3>cm/s以上の速い直接電子移動が達成された。また、起源の異なるFdや発生学的に保存されたアミノ酸を位置選択的に置換したFdの変異分子について、その電極反応を検討した結果、光合成型のFdIと非光合成型のFdIIIでは、酸化還元電位は前者が約80mV卑な電位にあることが明らかになった。さらに、セリン39やセリン46などをそれぞれアラニン、スレオニン、およびヒスチジン、アスパラギン、アラニンなどに置換したFd変異種の酸化還化電位は、互いに数10mV変化し、この変化は対応する酵素反応における電子伝達反応活性と良い相関を示した。また、Fdの電極反応を制御し、生物電気化学的な精密合成化学反応が可能であることを示した。2)ホウレン草由来のFdをメディエイターとした異化型亞硝酸還元酵素および異化型硝酸還元酵素との反応では、Fdからこれらの酵素への電子伝達効率は低く、Fdが生理学的電子伝達媒体である同化型酵素の場合とは趣を異にすることが示された。3)馬心筋由来おらびクジラ筋肉由来のミオグロビン(Md)は、等電点(pI)は、それぞれ6.8および8.25と異なるが、In_2O_3電極上で、両者ともpH6.5最大の不均一電子移動速度定数を示した。このpH依存性は、2つの起源の異なるMbのヘムの近傍の構造が互いに良く似ていることから、タンパン質の電子移動速度は、全体電荷に基ずくpIよりも電子移動と直接関連した局部構造が重要となる1例として興路深い。この種の電気化学測定法は、起源の異なるMbやMb変異分子についても適用可能であった。

这项研究旨在开发功能修饰的电极，这些电极可以控制金属蛋白的电子转移，阐明金属蛋白的独特功能，并使用生物分子测量发育成到精确的化学反应。今年研究结果的要点如下。 1）在光合电子转移蛋白铁甲蛋白（FD）的电极反应中，使用IN_2O_3或碳电气在存在等阳离子多肽（例如聚烯丙基或多甲胺）的情况下，使用IN_2O_3或碳电极快速直接电子转移。此外，我们研究了FD突变分子的电极反应，这些反应已被不同的起源或发育保守的氨基酸所取代，并发现前者对光合作用FDI和非光体fdiii的氧化还原电位较低。此外，FD突变物种的红色潜力，其中丝氨酸39，丝氨酸46等被丙氨酸，苏氨酸，组氨酸，天冬氨氨酸，丙氨酸，丙氨酸等代替，类似于几十MV的变化，并且这种变化与电子传递反应活性良好的相关性在相应的Enzeme Enzeme Enzeme Enzeme Enzeme反应中具有良好的相关性。还已经表明，FD的电极反应受到控制，并且可以精确的生物电化学化学反应。 2）使用菠菜衍生的FD作为介质的硝酸盐还原酶和分解代谢硝酸盐还原酶之间的反应是电子转移效率从FD到这些酶的较低，这表明FD与合成代谢酶不同，该酶是生理电子转移介质的。 3）马心肌和鲸鱼肌肉的肌红蛋白（MD）分别与6.8和8.25的等电点（PI）不同，但两者在IN_2O_3电极上表现出异质的电子传递速率为6.5的异构电子传递速率。这种pH依赖性是淡青味物质的电子传递速率的一个深层例子，因为基于整体电荷，与PI直接相关的局部结构更重要，因为它对与电子转移直接相关的局部结构更为重要。这种类型的电化学测定也适用于不同起源的MB和MB突变分子。