Acqisition of Biophysical Instrumentation for Molecular Recognition Studies

获取用于分子识别研究的生物物理仪器

• 批准号: 9604753
• 负责人: George Makhatadze
• 金额: $ 4.2万
• 依托单位: Texas Tech University
• 依托单位国家: 美国
• 项目类别: Standard Grant
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 1997-02-01 至 1998-01-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://www.nsf.gov/awardsearch/showAward?AWD_ID=9604753&HistoricalAwards=false
• 关键词: Acqisition; Biophysical; Instrumentation; Molecular; Recognition

This application requests funds for the acquisition of biophysical instrumentation for molecular recognition studies. The instrument is an isothermal titration calorimeter (MicroCal). Isothermal titration calorimetry directly measures the thermodynamics of protein-ligand interaction. The systems currently under study are: protein- protein interactions in ferredoxin-linked chloroplast enzymes; cAMP receptor protein (CRP) interacting with cAMP and double stranded DNA; cold shock protein interacting with the specific single-stranded DNA sequences; interactions of sterol and sterol derivatives with (S)-adenosyl-L- methionine;24(25)-sterol methyl transferase (SMT); interactions of metallo--lactamases with -lactam antibiotics. Direct determination of the thermodynamics of binding in these systems, characterization of conformational changes upon binding, and their analysis will complement and extend previous biochemical results.

该应用要求资金以获取生物物理仪器进行分子识别研究。 该仪器是等温滴定量热计（微局部）。 等温滴定量热法直接测量蛋白质 - 配体相互作用的热力学。 目前正在研究的系统是：铁氧还蛋白连接的叶绿体酶中的蛋白质蛋白质相互作用； cAMP受体蛋白（CRP）与cAMP和双链DNA相互作用；冷休克蛋白与特定的单链DNA序列相互作用；固醇和固醇衍生物与（s） - 腺苷-l-蛋氨酸的相互作用； 24（25） - 甲醇甲基转移酶（SMT）； 金属 - 乳糖酶与-lactam抗生素的相互作用。 直接确定这些系统中结合的热力学，结合后构象变化的表征以及它们的分析将补充并扩展先前的生化结果。