多功能蛋白PSF抑制IL-4/STAT6转录活性的分子机制

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基本信息

  • 批准号：
    30970582
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    35.0万
  • 负责人：
    杨洁
  • 依托单位：
    天津医科大学
  • 学科分类：
    C0502.分子生物物理
  • 结题年份：
    2012
  • 批准年份：
    2009
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2010-01-01 至2012-12-31

项目摘要

IL-4/STAT6异常活跃及靶蛋白IgE过度分泌与I型超敏反应密切相关，因此研究IL-4/STAT6调控IgE基因转录和表达机制有重要意义。本课题组一直从事相关研究，发现了STAT6转录激活复合物的组成成员，近期又发现IL-4刺激后，可诱导多功能蛋白PSF（多聚嘧啶区结合蛋白相关剪接因子）与STAT6结合，过量表达PSF可抑制STAT6介导的IgE基因转录。本项目在前期基础上，利用EMSA、ChIP、免疫共沉淀、免疫荧光等技术深入探讨IL-4刺激后PSF与STAT6在细胞内结合、定位分布及磷酸化修饰情况；PSF抑制STAT6/IgE基因转录的机制：作为抑制因子招募HDAC（组蛋白去乙酰化酶）到STAT6转录复合物上，通过（组）蛋白去乙酰化修饰改变染色质结构；还是直接与STAT6的DNA结合片段结合，阻止STAT6识别启动子DNA。另外，深入探讨PSF与STAT6有效结合的功能片段。

结项摘要

在本项目前期的研究工作中，我们通过质谱分析技术发现了一个这样的转录抑制因子： PSF (PTB-associated splicing factor, 多聚嘧啶区结合蛋白相关剪接因子)，它是 Hela 细胞受到IL-4刺激后，因为与 GST-STAT6-TAD结合而被我们发现的。. 在此项目的研究过程中，我们发现PSF与STAT6蛋白呈现共定位，通过STAT6的TAD结构域与STAT6 蛋白相互结合，该结合是 PSF 蛋白发挥对 IL-4/STAT6 基因转录抑制作用的结构基础。IL-4 诱导 STAT6 与 PSF 酪氨酸磷酸化是二者结合的先决条件。虫荧光素酶检测发现，PSF 负调控STAT6 基因转录活性。进一步的结果显示， PSF负调Ige基因的转录水平。 染色质免疫沉淀实验发现细胞内不同表达水平的 PSF 影响 STAT6 与 Ige启动子结合能力。由此我们得出以下结论，IL-4 刺激后 PSF 对 STAT6 信号传导通路进行负性调控，即 IL-4刺激后PSF是STAT6通路的转录抑制因子，且该抑制作用具有IL-4配体的依赖性。.

项目成果

期刊论文数量（15）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
PTB-associated Splicing Factor (PSF) Functions as a Repressor of STAT6-mediated Ig epsilon Gene Transcription by Recruitment of HDAC1
PTB 相关剪接因子 (PSF) 通过招募 HDAC1 作为 STAT6 介导的 Ig epsilon 基因转录的阻遏子
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Journal of Biological Chemistry
  • 影响因子：
    4.8
  • 作者：
    Dong, Lijie;Dong, Lijie;Saarikettu, Juha;Saarikettu, Juha;Yao, Zhi;Yao, Zhi;Silvennoinen, Olli;Silvennoinen, Olli;Yang, Jie;Yang, Jie;Zhang, Xinyu;Zhang, Xinyu;Fu, Xiao;Fu, Xiao;Zhang, Xianzhi;Zhang, Xianzhi;Gao, Xingjie;Gao, Xingjie;Zhu, Mengyu;Zhu, Meng
  • 通讯作者：
    Zhu, Meng
Tudor-SN蛋白一级结构间断的SN5结构域质粒的拼接构建
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    医学分子生物学杂志
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    钱宝鑫;钱宝鑫;朱梦瑜;朱梦瑜;高星杰;高星杰;刘欣;刘欣;苏超;苏超;杨洁;杨洁
  • 通讯作者：
    杨洁
Tudor Staphylococcal Nuclease (Tudor-SN) Participates in Small Ribonucleoprotein (snRNP) Assembly via Interacting with Symmetrically Dimethylated Sm Proteins
Tudor 葡萄球菌核酸酶 (Tudor-SN) 通过与对称二甲基化 Sm 蛋白相互作用参与小核糖核蛋白 (snRNP) 组装
  • DOI：
    10.1074/jbc.m111.311852
  • 发表时间：
    2012-05-25
  • 期刊：
    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
  • 影响因子：
    4.8
  • 作者：
    Gao, Xingjie;Zhao, Xiujuan;Yang, Jie
  • 通讯作者：
    Yang, Jie
p100蛋白慢病毒干扰载体及p100沉默的HepG2稳定细胞系的构建
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    天津医药
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    黄丽;黄丽;尹洁;尹洁;丁建民;丁建民;宋娟;宋娟;高星杰;高星杰;经翔;经翔;杨洁;杨洁;HUANG Li,YIN Jie,DING Jianmin,SONG Juan,GAO Xingji;HUANG Li,YIN Jie,DING Jianmin,SONG Juan,GAO Xingji
  • 通讯作者：
    HUANG Li,YIN Jie,DING Jianmin,SONG Juan,GAO Xingji
重组真核质粒pERFP-C1-hTudor-SN-SN(1～4)的构建和表达
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    天津医药
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    付晓;付晓;朱梦瑜;朱梦瑜;高星杰;高星杰;钱宝鑫;钱宝鑫;王保亚;王保亚;赵虹;赵虹;葛林;葛林;杨洁;杨洁;FU Xiao,ZHU Mengyu,GAO Xingjie,QIAN Baoxin,WANG Ba;FU Xiao,ZHU Mengyu,GAO Xingjie,QIAN Baoxin,WANG Ba
  • 通讯作者：
    FU Xiao,ZHU Mengyu,GAO Xingjie,QIAN Baoxin,WANG Ba

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  • 作者：
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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

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科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
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技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
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          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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