含特定氨基酸多肽及其两亲性多肽的聚集态结构调控和组装体的功能化

结题报告

项目介绍

AI项目解读

基本信息

批准号：
21574024
项目类别：
面上项目
资助金额：
68.0万
负责人：
邵正中
依托单位：
复旦大学
学科分类：
B0503.有机功能材料化学
结题年份：
2019
批准年份：
2015
项目状态：
已结题
起止时间：
2016-01-01 至2019-12-31

项目参与者：
郭辉；王雅娴；黄静纯；张成；赵芳艺；
关键词：
多肽/两亲性多肽基序功能化聚集有序结构

项目摘要

Peptides composed of specific amino acid sequences, as well as the self-assembly and functionalization of peptide amphiphiles have drawn great attention in polymer science/supramolecular chemistry and protein science. In this project, we aim to study the essential peptide sequences and the “structural domains” based on our new understanding to the motifs involved in Bombyx mori silk fibroin. We will future focus on exploring the β-sheet “structural domains” (GA)n（n=3~5）, GAGAGAGS and GAGAGAGY formed by Glycine (G), Alanine (A), Serine (S) and Tyrosine (Y). Meanwhile, we will study the self-assembly and the assemble structures of peptide amphiphiles prepared by modifying the above-mentioned peptides with alkane chains to find out the key endogenous and exogenous factors, for instance, the type and sequence of amino acids, the balance between hydrophobic segments and hydrophilic segments and the hydrophobicity change of peptide sequences after formed β-sheet “structural domains”. The effect of Tyrosine (Y) position will be specially investigated, which in all probability affect the macroscopic aggregation of assemblies of peptides and peptide amphiphiles in various hierarchies. Last but not least, we expect to prepare peptide-based supramolecular materials with particular structures and functions via modifying the peptides with functional hydrophobic segments.

由特定氨基酸序列所形成的多肽片段包括两亲性多肽组装体及其功能化，已成为高分子科学/超分子化学和蛋白质科学交叉研究的很好对象。本项目拟在前期对桑蚕丝蛋白中若干基本序列及其形成“结构域”所获了解的基础上，探索由甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、丝氨酸（S）或酪氨酸（Y）构成的(GA)n（n=3~5）和GAGAGAGS（Y）等多肽片段所产生的各自β-折叠“结构域”之间的异同；在了解对上述多肽片段连接上疏水链后形成的两亲性多肽聚集行为和组装体结构的前提下，寻求对其具有主要影响的内外源性因素，如氨基酸残基种类和序列、疏水段和多肽段间在不同溶液环境下的“平衡”和多肽片段生成不同β-折叠“结构域”后发生的疏水性变化及程度等，并着重阐明酪氨酸在多肽基序中位置的作用，从而实现在不同层次上对多肽/两亲性多肽组装体的“宏观”有序结构调控；进一步引入具有一定功能的“疏水”段后，期望形成特定形貌和性能的多肽基超分子材料。

结项摘要

本项目在前期对桑蚕丝蛋白中若干基本序列及其形成“结构域”所获了解的基础上，探索了由甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、丝氨酸（S）或酪氨酸（Y）构成的(GA)n（n=3~5）和GAGAGAGS（Y）等多肽片段所产生的各自β-折叠“结构域”之间的异同，着重阐明酪氨酸在多肽基序中位置的作用，从而实现在不同层次上对多肽/两亲性多肽组装体的“宏观”有序结构调控，并获得了若干普遍规律；在了解对上述多肽片段连接上疏水链后形成的两亲性多肽聚集行为和组装体结构的前提下，我们合成了多种偶氮-多肽片段（Azo-GAGAGAGX，X为Y、F和E等）的两亲性多肽，并初步研究了其特异的自组装行为以及所形成水凝胶的光控敏感性。另外，我们发现，将辣根过氧化物酶促Y交联再生丝蛋白水凝胶在乙醇水溶液处理后，利用乙醇诱导再生丝蛋白的构象从以无规线团转变为以β-折叠结构为主，能制备出具有双网络结构的更高强度再生丝蛋白水凝胶，且弹性性能好；在丝蛋白水溶液中引入适合的离子液体后，我们发现其不仅能够形成具有良好的空气稳定性的水凝胶，而且具备了超高的力学性能如弹性等和相应的离子导电性，进而作为柔性电子器件用高分子材料，展示出良好的应用前景。