HEPARAN SULFATE LIGAND REQUIREMENTS OF PHAGE DISPLAY ANTIBODIES
噬菌体展示抗体的硫酸乙酰肝素配体要求
基本信息
- 批准号:8361820
- 负责人:
- 金额:$ 0.18万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2011
- 资助国家:美国
- 起止时间:2011-02-01 至 2012-01-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:AddressAdoptedAffinityAffinity ChromatographyAntibodiesBindingChemical StructureChemicalsEpitopesFundingGrantHeparitin SulfateImmunoglobulin FragmentsKnowledgeLaboratoriesLigandsMolecular Sieve ChromatographyNational Center for Research ResourcesOligosaccharidesPatternPhage DisplayPrincipal InvestigatorResearchResearch InfrastructureResourcesSourceStaining methodStainsStructure-Activity RelationshipTechnologyTissuesUnited States National Institutes of Healthanalogchemical synthesiscostsulfation
项目摘要
This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources
provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. Primary support for the subproject
and the subproject's principal investigator may have been provided by other sources,
including other NIH sources. The Total Cost listed for the subproject likely
represents the estimated amount of Center infrastructure utilized by the subproject,
not direct funding provided by the NCRR grant to the subproject or subproject staff.
The Van Kuppevelt laboratory has adopted phage display technology to generate anti-HS single chain variable fragment antibodies, which selectively recognize HS oligosaccharide motifs. Importantly, many of the antibodies show unique staining patterns of various tissue sections and have an ability to distinguish between healthy and diseased tissue, the latter including tumorous and nephropathological tissue. However, a major limitation of the antibody technology is a lack of knowledge of sulfation patterns of HS epitopes that are recognized by the antibodies. It is to be expected that the BTBR technology can address this important deficiency. The integrated approach that will be developed by this resource will be employed to identify ligand requirements of the phage display derived single chain antibodies. In this approach, HS will be partially fragmented by chemical and/or enzymatic approaches and the resulting mixtures of oligosaccharides fractionated by size exclusion chromatography and SAX. Fragments that bind with high affinity to an antibody will be isolated by affinity purification and the chemical structures of the compounds determined by mass spectroscopic approaches. Putative ligands and structural analogs will be prepared by a modular approach and the resulting compounds will be employed to establish structure activity relationships (SAR). In addition, putative oligosaccharide ligand will be established by computational approaches and the resulting compounds will also be subjected to chemical synthesis.
该子项目是利用资源的众多研究子项目之一
由 NIH/NCRR 资助的中心拨款提供。子项目的主要支持
并且子项目的首席研究员可能是由其他来源提供的,
包括其他 NIH 来源。 子项目可能列出的总成本
代表子项目使用的中心基础设施的估计数量,
NCRR 赠款不直接向子项目或子项目工作人员提供资金。
Van Kuppevelt实验室采用噬菌体展示技术生成抗HS单链可变片段抗体,该抗体选择性识别HS寡糖基序。 重要的是,许多抗体显示出各种组织切片的独特染色模式,并且能够区分健康组织和患病组织,后者包括肿瘤组织和肾病理组织。 然而,抗体技术的一个主要限制是缺乏对抗体识别的 HS 表位硫酸化模式的了解。预计 BTBR 技术可以解决这一重要缺陷。该资源将开发的综合方法将用于确定噬菌体展示衍生的单链抗体的配体需求。 在这种方法中,HS 将通过化学和/或酶促方法部分片段化,并通过尺寸排阻色谱和 SAX 分级所得寡糖混合物。 通过亲和纯化分离与抗体高亲和力结合的片段,并通过质谱方法确定化合物的化学结构。 假定的配体和结构类似物将通过模块化方法制备,所得化合物将用于建立结构活性关系(SAR)。 此外,推定的寡糖配体将通过计算方法建立,所得化合物也将进行化学合成。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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