A NOVEL PROTEIN COMPLEX REQUIRED FOR ENDOSOMAL SORTING OF MEMBRANE TRANSPORTERS
膜转运蛋白的内体分选所需的新型蛋白质复合物
基本信息
- 批准号:8171331
- 负责人:
- 金额:$ 0.24万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2010
- 资助国家:美国
- 起止时间:2010-09-01 至 2011-08-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:BindingCell Surface ProteinsCell Surface ReceptorsComplexComputer Retrieval of Information on Scientific Projects DatabaseCytoplasmDefectDockingEndocytosisEndosomesFundingGel ChromatographyGenesGenetic ScreeningGrantHomologous GeneInstitutionLeadLysosomesMass Spectrum AnalysisMembrane Transport ProteinsPhenotypeProteinsResearchResearch PersonnelResourcesSaccharomyces cerevisiae ProteinsSorting - Cell MovementSourceUnited States National Institutes of HealthVesicleYeastschemical geneticsgenome-widenovelprotein complexresearch study
项目摘要
This subproject is one of many research subprojects utilizing the
resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and
investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source,
and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is
for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator.
Endocytosis followed by sorting to the lysosome is a key mechanism for downregulating the abundance of cell surface receptors and transporters. In a genome-wide chemical genetic screen we have identified a poorly characterized S. cerevisiae protein that is required for endosomal sorting of many cell surface proteins. Potential homologs in higher species have also been identified. Phenotype of the yeast strain lacking this gene suggests a defect in fusion/docking of endosomal vesicles. The protein localizes to the cytoplasm as well as endosomes. The cytoplasmic pool appears as a homogenous, 650-kDa complex in gel filtration experiments. We hypothesize that the cytosolic complex may be a subcomplex of the endosome-bound form. Thus, understanding the composition of the 650-kD soluble complex may lead to a better understanding of the mechanism of endosome fusion and docking. We propose to study the composition of the TAP-purified complex by mass spectrometry.
该副本是利用众多研究子项目之一
由NIH/NCRR资助的中心赠款提供的资源。子弹和
调查员(PI)可能已经从其他NIH来源获得了主要资金,
因此可以在其他清晰的条目中代表。列出的机构是
对于中心,这不一定是调查员的机构。
内吞作用,然后对溶酶体进行分类是下调细胞表面受体和转运蛋白丰度的关键机制。 在全基因组化学遗传筛选中,我们已经确定了酿酒酵母蛋白的特征较差,这是许多细胞表面蛋白的内体分选所必需的。 还已经确定了较高物种的潜在同源物。 缺乏该基因的酵母菌菌株的表型表明内体囊泡的融合/对接缺陷。 蛋白质定位于细胞质和内体。 在凝胶过滤实验中,细胞质池看起来像是同质的650 kDa复合物。 我们假设胞质复合物可能是内体结合形式的子复合物。 因此,了解650 kD可溶性复合物的组成可能会更好地理解内体融合和对接的机理。 我们建议通过质谱研究Tap纯化的复合物的组成。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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