HEAT SHOCK PROTEIN HSP90

热休克蛋白 HSP90

• 批准号: 6658545
• 负责人: ANDREW K SHIAU
• 金额: $ 14.32万
• 依托单位: STANFORD UNIVERSITY
• 依托单位国家: 美国
• 财政年份: 2002
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 2002-03-01 至 2003-02-28
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/6658545
• 关键词: bioimaging /biomedical imaging; biomaterials; biomedical resource; genome; proteins; radiography; structural biology

We wish to use MAD phasing techniques to solve the crystal structure of a proteinase inhibitor (CHFI) which shows particular selectivity for the human blood coagulation Factor XIIa. Factor XII is part of the "contact system" of plasma, which after contacting appropriate surfaces, can lead to blood coagulation, activation of the complement system, fibrinolysis, or inflammation. The specificity of CHFI for factor XIIa makes it a useful reagent of potential importance in regulating any or all of these systems. The protein contains 127 residues and is readily crystallized. We have searched for heavy atom derivatives for use in multiple isomorphous replacement phasing attempts, but we have not found any useful derivatives. Molecule replacement methods using NMR structures of a related inhibitor have not been successful in solving this structure. The protein can be expressed in E. coli and grown with selenium-methionine substituting for the three methionines in the expressed protein.

我们希望使用 MAD 定相技术来解决晶体 蛋白酶抑制剂（CHFI）的结构，显示出特定的 对人类凝血因子 XIIa 的选择性。 因子XII 是等离子体“接触系统”的一部分，接触后 适当的表面，可以导致血液凝固，激活 补体系统、纤维蛋白溶解或炎症。 的特异性 CHFI 因子 XIIa 使其成为具有潜在重要性的有用试剂 监管任何或所有这些系统。 该蛋白质含有127 残留物并且容易结晶。 我们已经寻找重原子 用于多种同晶置换定相的衍生物 尝试过，但我们还没有发现任何有用的衍生物。 分子 使用相关抑制剂的 NMR 结构的替代方法有 没有成功解决这个结构。 该蛋白质可以是 在大肠杆菌中表达并用硒-蛋氨酸替代物生长 对于表达蛋白中的三个蛋氨酸。