A dual DLS and SEC-MALS instrumentation to characterize protein oligomerization for structural and mechanistic biology

用于表征结构和机械生物学蛋白质寡聚化的 DLS 和 SEC-MALS 双仪器

基本信息

  • 批准号:
    BB/V01966X/1
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 26.15万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    英国
  • 项目类别:
    Research Grant
  • 财政年份:
    2021
  • 资助国家:
    英国
  • 起止时间:
    2021 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

The physical characterization of proteins is critical for the fundamental understanding of biological processes, as well as for new drug development. In particular, the capacity to determine if proteins naturally assemble, interact with partners (other proteins, nucleic acids, lipids etc.), or is modified by other molecules such as lipids, sugars, etc.., is essential to decipher their function.We seek to acquire a device that exploits how solutions that contain proteins affect laser light, to precisely and accurately determine the "size" (molecular weight) of a protein. This is an essential information to elucidate its mechanism of action, how it interacts with other molecules, etc. In addition, this equipment allows to monitor how proteins stick to each other ("aggregate"), which can happen for their natural function, for example in proteins that forms filaments across the cell to deliver cargo (for example, actin or tubulin), but also can be a sign of pathology (amyloids). In particular, we will use this equipment extensively in our research efforts to understand proteins involved in bacterial virulence and antibiotic resistance, viral pathogenesis (including SARS-CoV-2), cancer and tumor pathogenesis, and neurodegenerative diseases such as Alzheimer's and Parkinson's diseases.
蛋白质的物理表征对于对生物学过程以及新药物开发的基本理解至关重要。特别是,确定蛋白质自然组装,与伴侣(其他蛋白质,核酸,脂质等)相互作用的能力,或者由其他分子(例如脂质,糖等)所修饰的能力,对于破译其功能至关重要。 蛋白质。这是阐明其作用机理,与其他分子的相互作用的重要信息。此外,该设备允许监测蛋白质如何彼此粘附(“聚集”),例如它们的自然功能,例如在形成整个细胞的蛋白质中,可以提供货物(例如,肌动蛋白或tubulin),也可以是病理学(Amyy)(Amyy)。特别是,我们将在研究工作中广泛使用该设备,以了解参与细菌毒力和抗生素耐药性,病毒发病机理(包括SARS-COV-2),癌症和肿瘤发病机理以及神经退行性疾病(如阿尔茨海默氏病)和帕金森氏症等神经退行性疾病的蛋白质。

项目成果

期刊论文数量(3)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
A family of bacterial actin homologues forms a 3-stranded tubular structure
  • DOI:
    10.1101/2023.11.07.565980
  • 发表时间:
    2023-11-09
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Bergeron,Julien R. C.;Kollman,Justin M.
  • 通讯作者:
    Kollman,Justin M.
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FlhF 和 FlhG 对幽门螺杆菌鞭毛模式的控制。
  • DOI:
    10.1128/jb.00110-23
  • 发表时间:
    2023
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.2
  • 作者:
    Gibson,KatherineH;Botting,JackM;Al-Otaibi,Natalie;Maitre,Kriti;Bergeron,Julien;Starai,VincentJ;Hoover,TimothyR
  • 通讯作者:
    Hoover,TimothyR
Oligomerization of the FliF Domains Suggests a Coordinated Assembly of the Bacterial Flagellum MS Ring.
  • DOI:
    10.3389/fmicb.2021.781960
  • 发表时间:
    2021
  • 期刊:
  • 影响因子:
    5.2
  • 作者:
    Mariano G;Faba-Rodriguez R;Bui S;Zhao W;Ross J;Tzokov SB;Bergeron JRC
  • 通讯作者:
    Bergeron JRC
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    $ 26.15万
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