Glycoenzymes for Bioindustries

用于生物工业的糖酶

基本信息

批准号：
BB/M029034/1
负责人：
Sabine Flitsch
金额：
$ 158.42万
依托单位：
University of Manchester
依托单位国家：
英国
项目类别：
Research Grant
财政年份：
2015
资助国家：
英国
起止时间：
2015 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://gtr.ukri.org/projects?ref=BB%2FM029034%2F1
关键词：
Glycoenzymes Bioindustries

项目摘要

There are a wealth of glycoenzymes in nature but only a small number of enzymatic activities are used in industrial processes, primarily carbohydrate degrading enzymes used in high volume manufacturing such as amylases/xylanases/cellulases/oxidases used in baking/detergents/biofuels. Even fewer examples exist in high value manufacturing applications such as biologics: one example is the production of the therapeutic Cerezyme where alpha-neauramindase is used to deglycosylate exposing terminal Man residues improving its targeting. A major hurdle is the availability of appropriate enzymes which can limit utilisation in the early stage of process development thus reducing the number of successful processes involving glycoenzymes. The present project aims to overcome the current limitations of glycoenzyme availability by bringing together a number of innovative high-throughput approaches to biocatalyst discovery. We have assembled a list of 20 different glycoenzyme activities including various glycosyltransferases, polysaccharide-modifying enzymes, glycosidases and sugar oxidases that will form the basis of the research. Through iterative rounds of biocatalyst discovery, characterisation and development we aim to bring to market panels of different glycoenzyme classes that are readily available for screening by end users.

自然界中有大量的糖酶，但只有少数酶活性用于工业过程，主要是大批量生产中使用的碳水化合物降解酶，例如烘焙/洗涤剂/生物燃料中使用的淀粉酶/木聚糖酶/纤维素酶/氧化酶。在生物制品等高价值制造应用中的例子就更少了：一个例子是治疗性 Cerezyme 的生产，其中使用 α-神经酰胺酶对暴露的末端 Man 残基进行去糖基化，从而提高其靶向性。一个主要障碍是合适酶的可用性，这会限制工艺开发早期阶段的利用，从而减少涉及糖酶的成功工艺的数量。本项目旨在通过汇集多种创新的高通量生物催化剂发现方法来克服目前糖酶可用性的限制。我们汇总了 20 种不同的糖酶活性，包括各种糖基转移酶、多糖修饰酶、糖苷酶和糖氧化酶，这些将构成研究的基础。通过反复的生物催化剂发现、表征和开发，我们的目标是将不同糖酶类别的组合推向市场，这些糖酶组合易于最终用户筛选。

项目成果

期刊论文数量（9）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Constructing Biocatalytic Cascades: In Vitro and in Vivo Approaches to de Novo Multi-Enzyme Pathways

DOI：
10.1021/acscatal.6b02979
发表时间：
2017-01-01
期刊：
ACS CATALYSIS
影响因子：
12.9
作者：
France, Scott P.;Hepworth, Lorna J.;Flitsch, Sabine L.
通讯作者：
Flitsch, Sabine L.

Innentitelbild: An Enzymatic N-Acylation Step Enables the Biocatalytic Synthesis of Unnatural Sialosides (Angew. Chem. 13/2020)

Innentitelbild：酶促 N-酰化步骤可实现非天然唾液酸苷的生物催化合成 (Angew. Chem. 13/2020)

DOI：
10.1002/ange.202000641
发表时间：
2020
期刊：
Angewandte Chemie
影响因子：
0
作者：
Laborda P
通讯作者：
Laborda P

Development and application of a highly a2,6-selective pseudosialidase

高α2,6-选择性假唾液酸酶的开发及应用

DOI：
10.26434/chemrxiv.5336125.v1
发表时间：
2017
期刊：
影响因子：
0
作者：
Both P
通讯作者：
Both P

The self-sufficient P450 RhF expressed in a whole cell system selectively catalyses the 5-hydroxylation of diclofenac.

DOI：
10.1002/biot.201600520
发表时间：
2017
期刊：
Biotechnology journal
影响因子：
4.7
作者：
J. Klenk;B. Nebel;Joanne L Porter;Justyna K. Kulig;S. A. Hussain;Sven M. Richter;Michele Tavanti
通讯作者：
J. Klenk;B. Nebel;Joanne L Porter;Justyna K. Kulig;S. A. Hussain;Sven M. Richter;Michele Tavanti