NMR analysis of amyloid beta-oligomer by using molecular chaperone encapsulation system.

使用分子伴侣封装系统对淀粉样蛋白 β-寡聚物进行 NMR 分析。

• 批准号: 23570192
• 负责人: MASARU Hoshino
• 金额: $ 3.24万
• 依托单位: Kyoto University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 2011
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2011 至 2013
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-23570192/
• 关键词: フォールディング; 分子シャペロン; シャペロニン; 核磁気共鳴; アミロイドβ; GroE; NMR; アミロイド; 可溶性オリゴマー; ＮＭＲ; 構造解析

Nuclear magnetic resonance spectroscopy is a powerful tool for the analysis of protein structure and dynamics in solution. This technique is, however, not able to analyze aggregated proteins and proteins which is in equilibrium in association and dissociation. To circumvent this major disadvantage, it is effective to encapsulate the target protein into the 'cage' composed of molecular chaperone from Escherichia coli. As a first step of the development of molecular chaperone encapsulating system, the long term stability of the molecular chaperone capsule was analyzed by using a green fluorescence protein as a model substrate.

核磁共振波谱是分析溶液中蛋白质结构和动力学的有力工具。然而，该技术无法分析聚集的蛋白质和处于缔合和解离平衡的蛋白质。为了克服这一主要缺点，将目标蛋白封装到由大肠杆菌分子伴侣组成的“笼子”中是有效的。作为分子伴侣封装系统开发的第一步，利用绿色荧光蛋白作为模型底物分析了分子伴侣胶囊的长期稳定性。

项目成果

溶液NMRによるアミロイドβペプチドの相互作用解析

通过溶液 NMR 分析淀粉样蛋白 β 肽的相互作用

• 发表时间: 2013
• 作者: 星野大

転写因子 Sp1 と TAF4 の天然変性領域を介した相互作用の解析

通过自然简并区域分析转录因子 Sp1 和 TAF4 之间的相互作用

• 发表时间: 2013
• 作者: 日比野 絵美;桑原 淳;松崎 勝巳;星野 大
• 通讯作者: 星野 大

分子シャペロンカプセル化システムの構築

分子伴侣封装系统的构建

• 发表时间: 2012
• 作者: 星野大

Evaluation of the stability of an SR398/GroES chaperonin complex.

SR398/GroES 伴侣蛋白复合物的稳定性评估。

• 发表时间: 2014
• 作者: S. Ishino; Y. Kawata; T. Ikegami; K. Matsuzaki; M. Hoshino
• 通讯作者: M. Hoshino

Interaction between soluble Abeta-(1-40) monomer and Abeta-(1-42) fibrils probed by paramagnetic relaxation enhancement.

通过顺磁弛豫增强探测可溶性 Abeta-(1-40) 单体和 Abeta-(1-42) 原纤维之间的相互作用。

• DOI: 10.1016/j.febslet.2013.02.008
• 发表时间: 2013
• 作者: T. Yamaguchi; K. Matsuzaki & M. Hoshino
• 通讯作者: K. Matsuzaki & M. Hoshino