Mechanism of catalytic nitric oxide reduction by membrane-bound nitric oxide reductase : comparison with oxygen reduction reaction

膜结合一氧化氮还原酶催化一氧化氮还原的机制：与氧还原反应的比较

• 批准号: 22770136
• 负责人: TOSHA Takehiko
• 金额: $ 2.75万
• 依托单位: The Institute of Physical and Chemical Research
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
• 财政年份: 2010
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2010 至 2011
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-22770136/
• 关键词: 一酸化窒素; 金属酵素; 結晶構造解析; 生体分子分光; 膜タンパク質; プロトンポンプ; ヘム; 呼吸酵素; 一酸化窒素還元酵素; 呼吸鎖末端酸化酵素; X線結晶構造解析; 共鳴ラマン分光; 酵素反応機構; 膜蛋白質; 反応中間体

Structures of reduced and CN-bound oxidized nitric oxide reductase(NOR), which is involved in anaerobic respiration chain, were determined by X-ray crystallography. Resonance Raman measurement indicated that the substrate, NO, bound to the active site heme in a bent conformation. The proton transfer mechanism was also examined by molecular dynamics simulation, suggesting the structural factor(s) controlling the catalytic proton transfer in NOR. These findings help us understanding the molecular mechanism of the NO reduction reaction in NOR and the functional conversion from NOR to aerobic respiration enzyme during the molecular evolution.

通过X射线晶体学测定了参与无氧呼吸链的还原型和CN结合的氧化型一氧化氮还原酶(NOR)的结构。共振拉曼测量表明底物 NO 以弯曲构象与活性位点血红素结合。还通过分子动力学模拟检查了质子转移机制，表明了控制 NOR 中催化质子转移的结构因素。这些发现有助于我们理解NOR中NO还原反应的分子机制以及分子进化过程中从NOR到有氧呼吸酶的功能转换。

项目成果

Recovering Iron from Caged Ferric Oxide Nanominerals in Ferritin

从铁蛋白中的笼状氧化铁纳米矿物质中回收铁

• 作者: S.Haldar

金属蛋白質における構造機能相関:蛋白質ならではの機能制御機構

金属蛋白的结构-功能关系：蛋白质独特的功能控制机制

• 发表时间: 2011
• 作者: 當舎武彦

Quinol and Ca Binding Sites in Bacterial Nitric Oxide Reductase

细菌一氧化氮还原酶中的喹啉和 Ca 结合位点

• 发表时间: 2010
• 作者: T.Tosha

呼吸酵素における分子進化の構造基盤

呼吸酶分子进化的结构基础

• 发表时间: 2010
• 作者: 當舎武彦

Molecular Structure and Function of Bacterial Nitric Oxide Reductase

细菌一氧化氮还原酶的分子结构和功能

• 发表时间: 2012
• 影响因子: 4.3
• 作者: T.Hino; S.Nagano; H.Sugimoto; T.Tosha; Y.Shiro
• 通讯作者: Y.Shiro