Study on the Structures, Functions and Applications of Sphingolipid-metabolizing machinery

鞘脂代谢机制的结构、功能及应用研究

• 批准号: 21380066
• 负责人: ITO Makoto
• 金额: $ 11.9万
• 依托单位: Kyushu University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
• 财政年份: 2009
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2009 至 2011
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-21380066/
• 关键词: 糖鎖生物学; 酵素利用学; スフィンゴ(糖)脂質; 代謝; 結晶構造; 糖脂質; 酵素; 生体分子; 糖鎖; 菌類; エンドグリコセラミダーゼ; EGCrP; 感染症; スフィンゴ脂質; 代謝酵素; X線結晶構造解析; 生物機能; セラミダーゼ

In this study, we explored the structures and functions of novel sphingolipid-metabolizing enzymes(ceramidase, sphingolipid ceramide N-deacylase, Hex1, NgaP, EGCrP1, EGALC), which had been identified and cloned in our laboratory. Interestingly, both ceramidase and sphingolipid ceramide N-deacylase are a zinc-dependent amidohydrolase. The cleavage of N-acyl linkage of ceramide by ceramidase follows a similar mechanism as observed for the zinc-dependent carboxypeptidases. Hex1 and NgaP were found to cleave the terminal

在本研究中，我们探索了实验室鉴定和克隆的新型鞘脂代谢酶（神经酰胺酶、鞘脂神经酰胺N-脱酰酶、Hex1、NgaP、EGCrP1、EGALC）的结构和功能。有趣的是，神经酰胺酶和鞘脂神经酰胺 N-脱酰酶都是锌依赖性酰胺水解酶。神经酰胺酶对神经酰胺 N-酰基键的裂解遵循与锌依赖性羧肽酶相似的机制。发现 Hex1 和 NgaP 会裂解端子

项目成果

Structure and functions of sphingolipid-metabolizing machinery

鞘脂代谢机制的结构和功能

• 发表时间: 2010
• 作者: M.Ito

セタミド:基礎戸応用(セラミドの代謝)

乙酰胺：基本应用（神经酰胺代谢）

Qualitative and quantitative cellular glycomics of glycosphingolipids based on rhodococcal endoglycoceramidase-assisted glycan cleavage, glycoblotting-assisted sample preparation, and matrix-assisted laser desorption ionization tandem time-of-flight mass

基于红球菌内切糖神经酰胺酶辅助聚糖裂解、糖印迹辅助样品制备和基质辅助激光解吸电离串联飞行时间质量的鞘糖脂的定性和定量细胞糖组学

• 发表时间: 2011
• 作者: Fujitani N; Ito M(9人中8番目)
• 通讯作者: Ito M(9人中8番目)

Biological significance of non-lysososmal degradation of glucosylceramide

葡萄糖神经酰胺非溶酶体降解的生物学意义

• 发表时间: 2011
• 作者: Ito M

The lipid metabolism in THRAUSTOCHYTRIDS.

破囊壶菌中的脂质代谢。

• DOI: 10.1016/j.plipres.2019.101007
• 发表时间: 2019-10-01
• 期刊: Progress in lipid research
• 影响因子: 13.6
• 作者: Christian Morabito;Caroline Bournaud;Cécile Maës;Martin Schuler;R. A. Cigliano;Younès Dellero;E. Maréch
• 通讯作者: E. Maréch