Global identification and functional analysis of protein kinase substrates by a phosphoproteomic approach

通过磷酸化蛋白质组学方法对蛋白激酶底物进行整体鉴定和功能分析

基本信息

  • 批准号:
    20570177
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 3.16万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    2008
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2008 至 2010
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

A multi-step method for detecting proteins phosphorylated by ERK MAP kinase reveals many new ERK substrates, including three nucleoporins. Nup50 is phosphorylated in FG repeats by ERK in vitro and in vivo, suggesting a new mechanism by which MAP kinase signaling controls nuclear translocation of proteins.
检测 ERK MAP 激酶磷酸化蛋白质的多步骤方法揭示了许多新的 ERK 底物,包括三种核孔蛋白。在体外和体内,Nup50 在 FG 重复序列中被 ERK 磷酸化,这表明 MAP 激酶信号传导控制蛋白质核转位的新机制。

项目成果

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专利数量(0)
Neph1, acomponent of the kidney slit diaphragm,is tyrosine phosphorylated by the Src family tyrosine kinase and modulates intracellular signaling by binding to Grb2.
Neph1 是肾裂隙隔膜的一个组成部分,被 Src 家族酪氨酸激酶酪氨酸磷酸化,并通过与 Grb2 结合来调节细胞内信号传导。
  • DOI:
  • 发表时间:
    2008
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Harita; Y.; Kurihara; H.; Kosako; H.; Tezuka; T.; Sekine; T.; Igarashi; T.; Hattori; S.
  • 通讯作者:
    S.
Phosphorylation of Nephrin triggers Ca^ signaling by recruitment and activation of phospholipase C-γ1.
Nephrin 的磷酸化通过磷脂酶C-γ1 的募集和激活触发Ca ^ 2+ 信号传导。
  • DOI:
  • 发表时间:
    2009
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Harita; Y.; Kurihara; H.; Kosako; H.; Tezuka; T.; Sekine; T.; Igarashi; T.; Ohsawa; I.; Ohta; S.; Hattori; S.
  • 通讯作者:
    S.
タンパク質の事典(分担執筆、猪飼篤ら編)
蛋白质百科全书(共同作者,Atsushi Ikai 等人编辑)
  • DOI:
  • 发表时间:
    2008
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    小迫英尊;後藤由季子
  • 通讯作者:
    後藤由季子
Quantitative phosphoproteomics strategies for understanding protein kinase-mediated signal transduction pathways
了解蛋白激酶介导的信号转导途径的定量磷酸蛋白质组学策略
  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.4
  • 作者:
    H.Kosako; et al.
  • 通讯作者:
    et al.
リン酸化プロテオミクスで明らかとなったERKによる核膜孔複合体の機能制御
磷酸蛋白质组学揭示 ERK 对核孔复合体的功能控制
  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    小迫英尊
  • 通讯作者:
    小迫英尊
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