Biological and biochemical analyses of Drosophilamutants lacking a novel O-GlcNAc modification

缺乏新型 O-GlcNAc 修饰的果蝇突变体的生物学和生化分析

基本信息

批准号：
23790328
负责人：
OKAJIMA Tetsuya
金额：
$ 3万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2011
资助国家：
日本
起止时间：
2011 至 2012
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-23790328/
关键词：
Notch受容体糖鎖修飾 O-結合型糖鎖 O-GlcNAc転移酵素 O-GlcNAc EOGT EGF

项目摘要

The O-linked- N -acetylglucosamine (O-GlcNAc) modifi cation of cytoplasmic and nuclear proteins regulates basic cellular functions and is involved in the aetiology of diabetes and neurodegeneration. This intracellular O-GlcNAcylation is catalyzed by a single O-GlcNAc transferase, OGT. Here we report a novel OGT, EOGT, responsible for extracellular O-GlcNAcylation. Although both OGT and EOGT are regulated by hexosamine fl ux, EOGT localizes to the lumen of the endoplasmic reticulum and transfers GlcNAc to epidermal growth factor-like domains in an OGT-independent manner. Loss of Eogt gives phenotypes similar to those caused by defects in the apical extracellular matrix. Dumpy, a membrane-anchored extracellular protein, is O-GlcNAcylated, and EOGT is required for Dp-dependent epithelial cell - matrix interactions. Thus, O-GlcNAcylation of secreted and membrane glycoproteins is a novel mediator of cell - cell or cell - matrix interactions at the cell surface.

O连接 - N-乙酰葡萄糖（O-GLCNAC）的细胞质和核蛋白的修饰阳离子调节基本细胞功能，并参与糖尿病和神经退行性的病因。该细胞内O-Glcnacylation由单个O-GlCNAC转移酶OGT催化。在这里，我们报告了一个新颖的OGT EOGT，负责细胞外O-Glcnacylation。尽管OGT和EOGT均受己胺的调节，但EOGT定位于内质网的腔，并以与OGT独立的方式将GlcNAC转移到表皮生长因子样结构域中。 EOGT的损失产生的表型类似于顶端细胞外基质中缺陷引起的表型。 Dumby是一种膜锚定的细胞外蛋白，是O-GlcnacyLal的，而DP依赖性上皮细胞 - 基质相互作用是必需的。因此，分泌和膜糖蛋白的O -Glcnacylation是细胞或细胞 - 细胞 - 基质相互作用的新型介质。

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

新規O-GlcNAc転移酵素遺伝子の基質認識と生理学的役割

新型 O-GlcNAc 转移酶基因的底物识别和生理作用

DOI：
发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
0
作者：
堺谷祐太;野村朋子;松浦愛子;伊藤麻紀子;鈴木えみ子;村上耕介;灘野大太;松田幹;古川鋼一;岡島徹也
通讯作者：
岡島徹也

上皮成長因子ドメインを修飾する特異的O-結合型糖鎖

修饰表皮生长因子结构域的特定 O-连接聚糖

DOI：
发表时间：
2011
期刊：
生化学
影响因子：
0
作者：
Koeberle A;Shindou H;Harayama T;Shimizu T;岡島徹也
通讯作者：
岡島徹也

O-GlcNAc modification of EGF-like domains by a novel O-GlcNAc transferences

通过新型 O-GlcNAc 转移对 EGF 样结构域进行 O-GlcNAc 修饰

DOI：
发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
0
作者：
Hideo Shindou;Daisuke Hishikawa;Takeshi Harayama;Miki;Eto;Ryo Morimoto;Koichi Yuki;and Takao Shimizu;Tetsuya Okajima
通讯作者：
Tetsuya Okajima

Roles of a novel post-translational modification specific for epidermal grouwth factor domains

表皮生长因子结构域特异性的新型翻译后修饰的作用