Dark-operative protochlorophyllide reductase and nitrogenase: common mechanism for reduction of stable multiple-bonds

暗操作原叶绿素酯还原酶和固氮酶：稳定多重键还原的常见机制

基本信息

批准号：
23370020
负责人：
FUJITA Yuichi
金额：
$ 11.73万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
财政年份：
2011
资助国家：
日本
起止时间：
2011-04-01 至 2014-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

In final stages of biosynthesis of Chlorophylls (Chls), dark-operative protochlorophyllide (Pchlide) oxidoreductase (DPOR), a nitrogenase-like enzyme, reduces the C17=C18 double bond of Pchlide to form chlorophyllide, the direct precursor of Chl a. Crystallographic structure of DPOR suggested that the spatial arrangement of the proton donors determines the stereospecificity of the Pchlide reduction. In this study, reaction intermediates were trapped by blocking the proton transfer and they were detected by absorption and electron spin resonance spectroscopies. We proposed that the DPOR reaction consists of 1) generation of a Pchlide anion radical by a single electron transfer reaction from a [4Fe-4S]-cluster to Pchlide, 2) a second Pchlide neutral radical is formed by a single proton transfer, 3) a second electron transfer eliminates the Pchlide radical, and 4) a second proton transfer completes the reaction. DPOR is a unique radical enzyme with a structure common to nitrogenase.

在叶绿素 (Chls) 生物合成的最后阶段，暗操作原叶绿素内酯 (Pchlide) 氧化还原酶 (DPOR)（一种固氮酶样酶）可还原 Pchlide 的 C17=C18 双键，形成叶绿素 a 的直接前体叶绿素。 DPOR 的晶体结构表明质子供体的空间排列决定了 Pchlide 还原的立体特异性。在这项研究中，通过阻止质子转移来捕获反应中间体，并通过吸收光谱和电子自旋共振光谱进行检测。我们提出 DPOR 反应包括 1) 通过从 [4Fe-4S]-簇到 Pchlide 的单次电子转移反应生成 Pchlide 阴离子自由基，2) 通过单次质子转移形成第二个 Pchlide 中性自由基，3 ) 第二次电子转移消除了 Pchlide 自由基，并且 4) 第二次质子转移完成了反应。 DPOR 是一种独特的自由基酶，其结构与固氮酶相同。

项目成果

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会议论文数量（0）

专利数量（0）

ヘテロシストを形成しない窒素固定ラン藻Leptolyngbya boryana の窒素固定的生育には低酸素環境下でのクロロフィル生合成が必要である

固氮蓝藻Leptolyngbya boryana的固氮生长不形成异形胞，需要在缺氧环境下进行叶绿素生物合成。

DOI：
发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
0
作者：
Kinoshita N.;Wang H.;Kasahara H.;Liu J.;MacPherson;C.;Machida Y.;Kamiya Y.;Hannah MA.;Chua N-H;森本優;藤田祐一・青木里奈・辻本良真
通讯作者：
藤田祐一・青木里奈・辻本良真

クロロフィル生合成と窒素固定：嫌気代謝の接点

叶绿素生物合成和固氮：无氧代谢的界面

DOI：
发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
0
作者：
Hiroshi Kuroda;Natsumi Kodama;Xiao-Yu Sun;Shin-ichiro Ozawa,and Yuichiro Takahashi;藤田祐一
通讯作者：
藤田祐一

低酸素条件下でのクロロフィル生合成：多様な酸素レベルの環境への適応進化

低氧条件下的叶绿素生物合成：对不同氧水平环境的适应性进化

DOI：
发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
0
作者：
山口礼子;ほか5名;藤田祐一
通讯作者：
藤田祐一

糸状性シアノバクテリアLeptolyngbya boryanaにおける低酸素に応答した窒素固定と光合成の制御機構

丝状蓝藻Leptolyngbya boryana响应缺氧的固氮和光合作用的控制机制

DOI：
发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
0
作者：
Takahashi;H.;Iwakawa;H.;Nanako Ishibashi;N.;Kojima;S.;Yoko Matsumura;Y.;Prananingrum;P.;Iwasaki;M.;Takahashi;A.;Ikezaki;M.;Luo;L.;Kobayash;T.;Machida Y.;and Machida;C;辻本良真・藤田祐一
通讯作者：
辻本良真・藤田祐一

Nitrogenase-like enzymes in bacteriochlorophyll biosynthesis

细菌叶绿素生物合成中的固氮酶样酶