Isozyme-specific activation and its physiological function of PIP5K, an enzyme involved in lipid-signaling.
PIP5K(一种参与脂质信号传导的酶)的同工酶特异性激活及其生理功能。
基本信息
- 批准号:21770132
- 负责人:
- 金额:$ 2.91万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
- 财政年份:2009
- 资助国家:日本
- 起止时间:2009 至 2010
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
The phospholipid kinase PIP5K plays important roles in a wide variety of cellular functions through its product PIP2, the pleiotropic lipid messenger. To date, three mammalian PIP5K isozymes, α, β and γ have been identified. Previously, we have identified the small GTPase Arf6 as the direct activator of PIP5K. In the present study, we examined isozyme-specific activation of PIP5K by Arf6 and demonstrated that the activation of PIP5Kγ by Arf6 is regulated through the N-terminal mediated 'intra-molecular masking' of PIP5Kγ.
磷脂激酶 PIP5K 通过其产物 PIP2(多效性脂质信使)在多种细胞功能中发挥重要作用。迄今为止,我们已经鉴定了三种哺乳动物 PIP5K 同工酶 α、β 和 γ。作为 PIP5K 的直接激活剂 在本研究中,我们检查了 Arf6 对 PIP5K 的同工酶特异性激活,并证明了 Arf6 的激活作用。 Arf6 对 PIP5Kγ 的调节是通过 N 端介导的 PIP5Kγ 的“分子内掩蔽”。
项目成果
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专著数量(0)
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专利数量(0)
Phospholipase D is dispensable for superoxide generation and enzyme release in mouse neutrophils
磷脂酶 D 对于小鼠中性粒细胞中超氧化物的产生和酶的释放是必不可少的
- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Takanobu Sato;et al.
- 通讯作者:et al.
低分子量G蛋白質ARF6によるリン脂質キナーゼPIP5Kアイソザイムの活性調節機構
低分子量 G 蛋白 ARF6 对磷脂激酶 PIP5K 同工酶活性的调节
- DOI:
- 发表时间:2009
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:金保安則;他
- 通讯作者:他
The scaffold protein JIP3 functions as a downstream effector of the small GTPase ARF6 to regulate neurite morphogenesis of cortical neurons
- DOI:10.1016/j.febslet.2010.05.020
- 发表时间:2010-07-02
- 期刊:
- 影响因子:3.5
- 作者:Suzuki, Atsushi;Arikawa, Chihiro;Kanaho, Yasunori
- 通讯作者:Kanaho, Yasunori
Activation mechanisms of PIP5K isozymes by ARF6.
ARF6 激活 PIP5K 同工酶的机制。
- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Yuji Funakoshi;et al.
- 通讯作者:et al.
Interaction of PIP5Kγ661 with AP-2 complex is required for regulation of postsynaptic plasticity
PIP5Kγ661 与 AP-2 复合物的相互作用是调节突触后可塑性所必需的
- DOI:
- 发表时间:2009
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Takamitsu Unoki;et.al.
- 通讯作者:et.al.
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