Study on separation of protein molecules based on their selective
基于选择性的蛋白质分子分离研究
基本信息
- 批准号:21360021
- 负责人:
- 金额:$ 11.73万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
- 财政年份:2009
- 资助国家:日本
- 起止时间:2009 至 2011
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Single-crystalline sapphire surfaces treated under particular conditions exhibit a phase separation into hydrophilic and hydrophobic domains. Using this surface, we have studied interactions between solid surfaces and biomolecules. To clarify the chemical properties of the domain surfaces, we used scanning probe microscopy equipped with colloidal probes and measured adhesion forces between the probe colloids and the solid surfaces. We observed distinct differences in the chemical states between the hydrophilic and the hydrophobic domains. Then, we investigated the adsorption mechanism of various protein molecules and found that the major force in the molecule adsorption is electrostatic one. But, some experimental results suggest that hydrophobic interaction is also involved in the adhesion of proteins after their adsorption.
在特定条件下处理的单晶蓝宝石表面表现出分离为亲水和疏水结构域。使用该表面,我们研究了固体表面和生物分子之间的相互作用。为了阐明域表面的化学特性,我们使用了配备有胶体探针的扫描探针显微镜,并在探针胶体和实心表面之间测量的粘附力。我们观察到化学状态在亲水和疏水域之间的明显差异。然后,我们研究了各种蛋白质分子的吸附机理,发现分子吸附的主要力是静电。但是,一些实验结果表明,疏水相互作用也参与了蛋白质吸附后的粘附。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Growth of carbon hybrid materials by grafting on pre-grown carbon nanotube surfaces
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- DOI:10.1016/j.carbon.2009.12.005
- 发表时间:2009
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- 影响因子:10.9
- 作者:T. Saito;H. Chiba;T. Ito and T. Ogino
- 通讯作者:T. Ito and T. Ogino
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- DOI:
- 发表时间:2009
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:T. Isono;K. Yamazaki;K. Motomiya;T. Wada and T. Ogino
- 通讯作者:T. Wada and T. Ogino
Morphology of graphene surfaces on hydrophobic/hydrophilic domain nanopatterns
疏水/亲水域纳米图案上石墨烯表面的形态
- DOI:
- 发表时间:2009
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:H.Abe;M.Muraoka;K.Sasagawa;M.Saka;浦谷佳明,佐藤千明;M.Mori;小林佑輔;T. Tsukamoto and T. Ogino
- 通讯作者:T. Tsukamoto and T. Ogino
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$ 11.73万 - 项目类别:
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