An application of computational geometry to solution theory of biomolecule association

计算几何在生物分子缔合解论中的应用

基本信息

批准号：
14540473
负责人：
IRISA Masayuki
金额：
$ 1.92万
依托单位：
Kyushu Institute of Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份：
2002
资助国家：
日本
起止时间：
2002 至 2005
项目状态：
已结题

项目摘要

Actin molecules, which have functions in cell movement, spontaneously associates to form actin filament at high salt concentration in aquerous solution. Potential of mean force originated from macromolecular crowding was calculated by using extended scaled particle theory (XSPT), which is one of the solution theories. Calculated results show that the most stable configuration of actin dimmer is the one believed from small angle X-ray scattering. At high concentration (packing fraction >0.6) of crowding agents, actin monomers, the most stable configuration of actin dimmer in calculation was the same as that of longitudinal adjacent two molecules in actin filaments and different from that in aquerous solution. Therefore, we cannot distinguish the effect of macromolecular crowding effect by the order of excluded volumes at various configurations. In our methods, alpha shape method in computational geometry was used in analytical derivation of a excluded volume function of scaling parameter. The alpha shape method enabled XSPT to incorporate difference of both configuration of a dimmer and 3-D structure of an actin molecule. In this work, we found Fundamental measure theory (FMT), which is one of the density functional theories, and XSPT differ only one term in the analytical expression of the potential of mean force. Potentials of mean force originated from macromolecular crowding effect by using two methods, FMT and XSPT, sandwiches the true value when the alpha shape method is also applied to FMT.

在细胞运动中起作用的肌动蛋白分子自发地关联在水溶液中以高盐浓度形成肌动蛋白。使用扩展的尺度粒子理论（XSPT）计算出源自大分子人群的平均力的潜力，这是解决方案理论之一。计算的结果表明，肌动蛋白变暗器的最稳定构型是从小角度X射线散射中认为的构型。在高浓度（填料量> 0.6）的拥挤剂，肌动蛋白单体的情况下，计算中肌动蛋白调光的最稳定构型与肌动蛋白丝中的纵向相邻两个分子相同，而与含水溶液中的分子相同。因此，我们无法通过在各种配置下排除的体积的顺序区分大分子拥挤效应的效果。在我们的方法中，计算几何形状中的alpha形状方法用于缩放参数的排除体积函数的分析推导。 Alpha Shape方法使XSPT能够结合肌动蛋白分子的调光器和3-D结构的构型。在这项工作中，我们发现基本测量理论（FMT）是密度功能理论之一，而XSPT在平均力潜力的分析表达中只有一个术语。平均力的电位源自通过使用两种方法，即FMT和XSPT的大分子拥挤效应，当也将Alpha Shape方法应用于FMT时，将真正的值三明治。

项目成果

期刊论文数量（12）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Hydrophobic Hydration of Protein-Intermolecular Mean Force of Excluded Volume Effect between Actin Molecules-

蛋白质的疏水水合-肌动蛋白分子间排除体积效应的分子间平均力-

DOI：
发表时间：
2003
期刊：
BIOPHYSICS(Japanese) 43,5
影响因子：
0
作者：
Yamazaki T.;N.Seama;K.Okino;K.Kitada;M.Joshima;H.Oda;J.Naka;Masayuki Irisa
通讯作者：
Masayuki Irisa

Calculation of molecular crowding effect between two actin molecules making contact through excluded volume effect

通过排除体积效应计算接触的两个肌动蛋白分子之间的分子拥挤效应

DOI：
发表时间：
2005
期刊：
PACIFICHEM
影响因子：
0
作者：
Yoshimi Shimada;Masayuki Irisa
通讯作者：
Masayuki Irisa

A Brownian Ratchet Model of Actin Polymerization Motor by using Extended Scaled Particle Theory

基于扩展尺度粒子理论的肌动蛋白聚合马达布朗棘轮模型

DOI：
发表时间：
2003
期刊：
Proceedings of 3^<rd> International Symposium of Slow Dynamics in Complex Systems
影响因子：
0
作者：
Harada N.;K.-H.Shin;A.Murata;M.Uchida;T.Nakatani;Masayuki Irisa
通讯作者：
Masayuki Irisa

Calculation of molecular crowding effect between two actin molecules making contact

计算两个接触的肌动蛋白分子之间的分子拥挤效应