蛋白質重合体の水溶液の溶液理論による研究

利用溶液理论研究蛋白质聚合物的水溶液

基本信息

批准号：
16041234
负责人：
入佐正幸
金额：
$ 3.84万
依托单位：
Kyushu Institute of Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2004
资助国家：
日本
起止时间：
2004 至 2005
项目状态：
已结题

项目摘要

主に二点について研究を行った。第一のトピックは、アクチン分子間に働く排除体積起因の平均力の計算であり、第二のトピックは、2状態モデルを用いた球状蛋白質の熱容量の計算である。第一のトピックは、蛋白質の会合に関連している。アクチンは高塩濃度の溶液中で、会合によりフィラメントを自発的に形成する。近接したアクチン2分子間に働く高分子込み合い効果起因の平均力を、5種類の2分子相対配置について、溶液理論の一つである拡張scaled particle theory(XSPT)を用いて計算した。その結果、溶液中のダイマーがとる2分子相対配置が最も安定となった。また、高濃度では安定化される2分子の相対配置が低濃度と異なる結果になった。高分子込み合い効果により、排除体積が比較的大きな相対配置におけるアクチン2分子が強く安定化された。これは高濃度では排除体積の大小のみで高分子込み合い効果を議論できないことを示している。フィラメントでの軸に沿った配置での2分子の形状には窪んだ部分があり、高濃度ではパッキングを高くする必要があるため、窪んだ部分に遊離している高分子を取り込む形で安定化したと推測される。第二のトピックは、蛋白質の水和と関係している。熱変性での天然状態から変性状態への熱容量変化、ΔCp、では水和の寄与が支配的であると言われている。球状蛋白質BPTIの熱容量への水和の寄与を計算するため、第一のトピックでも用いたXSPTを用いて計算した。計算の結果、天然状態では水和に起因する熱容量には温度依存性がほとんどなかった。非天然構造を延びた構造としてモデル化した。計算されたΔCpは実験値と比べ大きな値になったが、温度上昇に伴って小さくなるという実験で得られている傾向は再現できた。また、水和エントロピーの計算値は、外挿すると摂氏120度付近で蛋白質の立体構造によらず同じ値をとった。これは、熱測定で知られている知見と一致する。

我们主要对两点进行了研究。第一个主题是由于肌动蛋白分子之间的排除体积作用而导致的平均力的计算，第二个主题是使用两态模型计算球形蛋白的热容量。第一个主题与蛋白质关联有关。肌动蛋白通过高盐溶液的关联自发形成细丝。使用扩展的缩放粒子理论（XSPT）计算了两个类型的两个分子的相对排列，计算了两个接近肌动蛋白分子之间的聚合物充血作用的平均力。结果，溶液中二聚体采集的两个分子的相对排列是最稳定的。此外，在高浓度下稳定的两个分子的相对排列与低浓度的相对排列不同。聚合物充血效应在相对排除体积相对较大的相对排列中强烈稳定两个肌动蛋白分子。这表明在高浓度下，只能通过大小的排除体积来讨论聚合物拥塞的效果。丝的轴向排列形状的两个分子具有凹入部分，并且由于高浓度需要高包装，因此估计嵌入式部分通过掺入游离聚合物可以稳定。第二个主题与蛋白质水合有关。据说，水合的贡献在热容量变化中是主要的ΔCP，从自然状态到热变性的修饰状态。为了计算水合对球形蛋白BPTI的热容量的贡献，它是使用XSPT计算的，XSPT也用于第一个主题。计算表明，在自然状态下，温度几乎没有由水合引起的热容量。它被建模为从非天然结构延伸的结构。计算出的ΔCP大于实验值，但是在实验研究中获得的趋势能够再现，随着温度升高，该趋势较小。此外，无论该蛋白质的三维结构如何，在摄氏120摄氏度左右的摄入量大约是在120摄氏度上取出的计算值。这与热测量中已知的发现一致。