細胞間接着における糖質-糖質間相互作用の役割と分子機構の解明

阐明碳水化合物-碳水化合物相互作用在细胞-细胞粘附中的作用和分子机制

基本信息

批准号：
09240219
负责人：
北島健
金额：
$ 1.15万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1997
资助国家：
日本
起止时间：
1997 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

糖鎖-糖鎖間相互作用は新しい細胞間接着分子機構として注目されているが、それが関与する生物学的現象は数例知られるのみである。最近,我々は新しい糖鎖-糖鎖間相互作用として、(KDN)GM3-Gg3相互作用がニジマス精子と卵の結合に関与することを示唆しており、本研究はこの相互作用の受精における役割の解明を目的としている。本年度は以下の結果を得た。1.(KDN)GM3-Gg3糖鎖相互作用の性質の解明:(KDN)GM3を含有するコレステロール(^3H標識)およびジミリストイルホスファチジルコリンの混合リポソームを作製し、そのリポソームをプラスチック製の96-ウェルプレートに非共有結合的に固相化させたGg3(ラクトシルセラミドのGal残基にGalNAcが結合)表面に一定時間接触させることで接着させ、さらに洗浄後、接着したまま残存するリポソーム量を測定して相互作用の指標とした。その結果、相互作用には生理的条件下において二価陽イオンを必要としないが、マンガンイオンが相互作用を増幅すること、KDNをNeu5Acにすると相互作用が著しく低下することが明らかとなった。2.精子-卵接着過程における糖鎖-糖鎖間相互作用の例証および役割の解明: ニジマス精子表面に存在する主要な糖脂質である(KDN)GM3と結合する卵側の分子を検索した。卵抽出物をプレートに固相化させ、その表面への(KDN)GM3リポソームの接着を調べたところ、卵側のGg3糖鎖構造をもつ分子は糖脂質ではなく糖タンパク質糖鎖であり、細胞膜に局在することが示唆された。

糖链 - 聚糖链相互作用吸引了人们作为一种新的细胞粘附机制的注意力，但只有涉及它的少数生物学现象是已知的。最近，我们建议（KDN）GM3-GG3相互作用（KDN）GM3-GG3相互作用涉及彩虹鳟鱼精子和卵的结合。今年获得了以下结果。 1。（KDN）糖接收相互作用的GM3-GG3阐明：（kdn）胆固醇（^3H符号）和含磷脂酰胆碱的GM3的混合物，并产生脂质体的脂质体（GALNAC是塑料96孔）。到乳脂酰胺的gal残基到乳脂酰胺gal残基到板到板，然后洗涤后的脂质体量，然后是粘附。结果，这种相互作用在生理条件下不需要两个值的离子，但是已经发现锰离子扩大了相互作用，而KDN至neu5Ac显着降低。 2。糖 - 糖链糖链链糖链链采访和角色：在卵方面搜索与主要糖脂质（KDN）GM3结合的分子分子，这是存在于现有的主要糖脂质秤。将卵提取物凝固到板上，并在表面检查（KDN）GM3脂质时，鸡蛋侧的GG3糖结构的分子不是糖脂质，而是糖弦，而细胞膜则是建议位于。

项目成果

期刊论文数量（2）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Takashi Angata: "Synthesis of neoglycoconjugates containing deaminated neuraminic acid(KDN)using rat liver α2,6-sialyltransferase." Glycobiology. 8巻・3号(印刷中). (1998)

Takashi Angata：“使用大鼠肝脏 α2,6-唾液酸转移酶合成含有脱氨基神经氨酸 (KDN) 的新糖缀合物。”糖生物学第 8 卷，第 3 期（出版中）。

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Chihiro Sato: "Identification of oligo-N-glycolylneuraminic acid residues in mammal-derived glycoproteins by a newly developed immunochemical reagent and biochemical methods." Journal of Biological Chemistry. 273巻・5号. 2575-2582 (1998)

Chihiro Sato：“通过新开发的免疫化学试剂和生化方法鉴定哺乳动物来源的糖蛋白中的寡聚-N-乙醇酰神经氨酸残基。”《生物化学杂志》第 273 卷，第 5 期。2575-2582 (1998)

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