シアノバクテリアの熱ストレス応答機構と光合成防御

蓝藻的热应激反应机制及光合防御

基本信息

  • 批准号:
    15570028
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 2.05万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    2003
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2003 至 2004
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

1.ECF(extracytoplasmic function)シグマ因子のストレス条件下における機能解析Synechocystis sp.PCC 6803に存在する三つのECFシグマ因子(SigG、SigH及びSigI)の機能を明らかにするために其々の遺伝子破壊株を構築し細胞のストレス耐性に対する影響を調べた。野生株や他の変異株よりもSigG変異株は高温感受性を示したが、主要な熱ショックタンパク質(HSP)遺伝子の発現に違いはみられなかった。メチルビオローゲン存在下で、この変異株の光合成色素量や生存率は顕著に減少し、酸化ストレスで誘導されるfur遺伝子転写産物も減少していた。SigGはこの遺伝子の転写を行い酸化ストレス耐性に関与することが示唆された。2.フィコビリソームの構築や、その変性阻止に果たすHSPの役割単離した天然型フィコビリソームを過酸化水素存在下で高温処理するとこの複合体の解離(分解)が引き起こされた。HspAは天然型とは相互作用しないが、その構成ポリペプチドの一部を失った解離産物(フィコビリソームの非天然状態複合体)中のフィコシアニンと特異的に相互作用することを明らかにした。フィコビリソームの構成ポリペプチドの中で、3種類のリンカーポリペプチドは通常温度及び高温下で最も不安定であることを明らかにし、HtpGがこれらの変性凝集を阻止することを明らかにした。HtpG変異株から精製したフィコビリソームは野生株の天然型よりも「軽く」、かつリンカーポリペプチド量が減少していた。さらに、HtpG変異株のフィコビリソームは熱に不安定であった。これらの結果は、HtpGがリンカーポリペプチドと特異的に相互作用してこれを安定化すること、これがフィコビリソーム構築や高温条件下における安定性維持に重要であることを示唆するものである。
1。在应力条件下对ECF(外质功能)Sigma因子的功能分析,以阐明Synechocystis sp。中存在的三种ECF Sigma因子(Sigg,Sigh和Sigi)的功能。 PCC 6803,构建了每个基因破坏菌株,并研究了其对细胞应激抗性的影响。 SIGG突变体对温度比野生和其他突变体更敏感,但是没有观察到主要热激蛋白(HSP)基因的表达差异。在存在甲基化学剂的情况下,该突变体的光合色素和存活率的量显着降低,并且还降低了由氧化应激诱导的毛皮基因转录本。有人提出该基因的SIGG转录,并参与氧化应激抗性。 2。当在过氧化氢的存在下,在高温下处理分离的天然植物比分体时,HSP在植物胆汁滴虫的构建中的作用并抑制其变性。发现HSPA与天然形式不相互作用,而是在分离产物中与植物蛋白的特殊相互作用(植物质体的非天然状态复合物),后者丢失了其某些成分多肽。在植物剂的组成性多肽中,发现三个接头多肽在正常和高温下最不稳定,这表明HTPG阻止了这些变性的聚集。从HTPG突变菌株中纯化的植物质体比天然野生应变“较轻”,并且接头多肽量减少。此外,HTPG突变体的植物剂是发烧的。这些结果表明,HTPG专门与接头多肽相互作用并稳定,这对于在高温条件下的植物剂构建和保持稳定性很重要。

项目成果

期刊论文数量(1)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Ehira, S.: "Conserved temperature-dependent expression of RNA-binding proteins in cyanobacteria with different temperature optima"FEMS Microbiol.Lett.. 225. 137-142 (2003)
Ehira, S.:“具有不同最佳温度的蓝细菌中 RNA 结合蛋白的保守温度依赖性表达”FEMS Microbiol.Lett.. 225. 137-142 (2003)
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桧山 哲夫其他文献

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