鉄-モリブデン金属蛋白質による窒素固定反応機構に関する理論的研究

铁钼金属蛋白固氮反应机理的理论研究

基本信息

批准号：
12740399
负责人：
茂木孝一
金额：
$ 1.41万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
2000
资助国家：
日本
起止时间：
2000 至 2001
项目状态：
已结题

项目摘要

ナイトロゲナーゼは常温常圧の条件下で窒素固定を容易に行い、その骨格中心に{Fe_7MoS_8}を持つ。また、フェレドキシン{Fe_4S_4}は高温高圧で窒素固定を行う。好熱菌のフェレドキシンは電子伝達機能蛋白質であり、鉄が二個から四個までの鉄-硫黄クラスター骨格中心が存在する。古細菌のルブレドキシン{FeS_4}も電子伝達機能蛋白質として知られている。これら自発的自己集合型鉄硫黄蛋白質の電子伝達機能と窒素固定反応について、分子軌道法を用いて研究を行った。鉄硫黄蛋白質の特徴は、Fe(III)(酸化型)とFe(II)(還元型)で電荷移動を行うことである。ルブレドキシンの全蛋白質分子軌道計算により、7つのβシートは配位子場効果により、効率良い一電子電荷移動を行うことを明らかにした。またこれらのβシートは双極子モーメントを形成し、{FeS_4}骨格中心への長距離電荷移動を行う。フェレドキシンの特徴は、{Fe_2S_2}および{Fe_3S_4}で全ての鉄が酸化型Fe(III)で最安定状態となり、{Fe_4S_4}ではFe(III)とFe(II)の混合原子価状態が最安定状態であり分子間電荷移動による一電子移動が容易となる。ナイトロゲナーゼでば、Fe(II)とFe(III)の混合原子価状態が最安定状態であった。この最安定状態ではモリブデンはMO(V)の電荷となっている。この最安定状態からMo(VI)の電子供与型またはMo(IV)の電子受容型へと分子内電荷移動が可能である。また、分子間電荷移動による電子供与型状態および電子受容型状態からも、モリブデンの電荷移動による分子内電荷移動が可能である。つまり、ナイトロゲナーゼでは分子間電荷移動と分子内電荷移動の協奏反応により、三電子移動反応が可能である。多電子電荷移動反応を引き起こすナイトロゲナーゼでは、窒素分子とのσ供与とπ逆供与が容易となり、窒素固定を行う。

固氮酶在室温和常压条件下很容易固定氮，其骨架中心有{Fe_7MoS_8}。铁氧还蛋白{Fe_4S_4}还在高温高压下固定氮。嗜热细菌的铁氧还蛋白是一种电子传递蛋白，具有含有2至4个铁原子的铁硫簇骨架。古菌红氧还蛋白{FeS_4}也被称为电子传递蛋白。我们使用分子轨道方法研究了这些自发自组装铁硫蛋白的电子传递功能和固氮反应。铁硫蛋白的一个特点是它们在 Fe(III)（氧化形式）和 Fe(II)（还原形式）之间进行电荷转移。对红氧还蛋白整个蛋白质分子轨道的计算表明，七个β-折叠由于配体场效应而执行有效的单电子电荷转移。这些β-折叠还形成偶极矩，并将电荷长距离转移到{FeS_4}骨架的中心。铁氧还蛋白的特点是，在{Fe_2S_2}和{Fe_3S_4}中，所有铁都处于最稳定的氧化态Fe(III)，而在{Fe_4S_4}中，Fe(III)和Fe(II)的混合价态是最稳定的状态，由于分子间电荷转移而有利于一个电子的转移。对于固氮酶来说，Fe(II)和Fe(III)的混合价态是最稳定的状态。在这种最稳定的状态下，钼的电荷为 MO(V)。分子内电荷可以从这种最稳定的状态转移到给电子型Mo(VI)或受电子型Mo(IV)。此外，由于钼由于分子间电荷转移而从给电子状态和受电子状态进行电荷转移，所以分子内电荷转移是可能的。换句话说，在固氮酶中，由于分子间电荷转移和分子内电荷转移的协同反应，三电子转移反应是可能的。固氮酶引起多电子电荷转移反应，促进与氮分子的σ供体和π返供，从而实现固氮。