Licht-induzierte Strukturänderungen in den Photorezeptoren PYP, Cph1 und Agp1 mittels zeitaufgelöster Fluoreszenzspektroskopie

使用时间分辨荧光光谱法观察光感受器 PYP、Cph1 和 Agp1 的光诱导结构变化

• 批准号: 15703278
• 负责人: Professor Dr. Maarten-Peter Heyn
• 金额: --
• 依托单位: Institut für Experimentalphysik
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2005
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2004-12-31 至 2008-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/15703278?language=en
• 关键词: Licht; induzierte; Struktur; nderungen; den

Photoactive Yellow Protein (PYP) und die Phytochrome Cph1 und Agp1 sind bakterielle Photorezeptoren deren Aktivität durch Licht reguliert wird. Die Bildung des Signalzustands ist mit globalen Strukturänderungen verbunden. Im s.g. ¿hydrophobic collapse model¿ für PYP wird postuliert, dass sich die N-terminale Domäne vom Protein- Kern löst. Cph1 und Agp1 sind Histidinkinasen und bilden Homodimere. Im s.g. ¿scissors model¿ für Cph1 und Agp1 wird postuliert, dass sich die Abstände zwischen den Untereinheiten bei der Photokonversion auf definierte Weise ändern. Wir werden diese beiden Arbeitshypothesen mit Hilfe von zeitaufgelösten Fluoreszenz- Methoden überprüfen. Die Messung der Rate für strahlungslosen Energie-Transfer zwischen geeigneten fluoreszierenden Donoren und Akzeptoren erlaubt eine Bestimmung deren Abstände sowie lichtinduzierten Abstandsänderungen. Trotz niedriger Ortsauflösung ist diese in Lösung durchgeführte Methode geeignet, da die Bildung des Signalzustands in PYP und möglicherweise auch in Cph1/Agp1 im Kristall blockiert ist.

光活性黄色蛋白 (PYP) 和光敏色素 Cph1 和 Agp1 是感光细胞在光照调节过程中的活性物质。疏水塌陷模型¿ Cph1 和 Agp1 sind Histidinkinasen 和 bilden Homodimere Im s.g.剪刀模型??对于 Cph1 和 Agp1 来说，在默认情况下，它是在 Photokonversion 的 Untereinheiten 中的。能源传输过程中的能源传输和使用将受到限制。 PYP 中的信号教育和 Cph1/Agp1 中的 möglicherweise 是 Kristall blockiert ist 的。