CPK5调控钙调素结合蛋白CaMBP参与植物免疫的分子机理

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基本信息

  • 批准号：
    31800221
  • 项目类别：
    青年科学基金项目
  • 资助金额：
    25.0万
  • 负责人：
    刘娜
  • 依托单位：
    福建农林大学
  • 学科分类：
    C0205.植物与环境互作
  • 结题年份：
    2021
  • 批准年份：
    2018
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2019-01-01 至2021-12-31

项目摘要

Calcium-dependent protein kinases (CPKs) function as calcium sensors and play important roles in plant immunity. EXO70B1 is a subunit of the exocyst complex and loss-of-function of EXO70B1 leads to autoimmunity. CPK5 and TIR-NBS2 (TN2) are necessary for exo70B1-mediated immune responses. CPK5 can interact with TN2-NBS domain. Through comparing the phosphorylation proteins between Col-0 and cpk5, we found that calmodulin-binding protein (CaMBP) phosphorylation have been changed, and gain-of-function mutant cambp-D can suppress CPK5-OE-mediated cell death and CaMBP can interact with CPK5, suggesting that CaMBP is an important component in the downstream immune signaling. We will use the combination of molecular and biochemistry approaches to study the role of CaMBP in defense responses. This project aims to explore the relationship between CaMBP and CPK5 and CPK5/TN2/EXO70B1 signaling pathway and their function in immunity to further understand the plant immune system.
钙依赖蛋白激酶CPKs可以感知钙信号变化，发挥重要的信号转导作用。EXO70B1编码一个胞吐复合体成员，其功能缺失突变体exo70B1表现出自发免疫激活。CPK5是参与exo70B1自发免疫途径的一个必须成员，并与另一个成员TN2（TIR-NBS2）的NBS结构域相互作用。通过比较Col-0和cpk5中蛋白的磷酸化差异，发现一个钙调素结合蛋白CaMBP的磷酸化发生了改变，CaMBP与CPK5互作，并且其功能获得性突变体cambp-D可以抑制CPK5过量表达介导的细胞死亡，预示CaMBP可能作为一个重要成员参与下游免疫途径。本项目将利用遗传学、分子生物学方法解析CaMBP在植物抗病反应中的功能及作用机理，旨在阐明CaMBP与CPK5与CPK5/TN2/EXO70B1途径之间的关系，进一步揭示它们在植物免疫中的功能，以对植物免疫系统有更加深入的认识。

结项摘要

钙依赖蛋白激酶CPKs（CALCIUM-DEPENDENT PROTEIN KINASES）可以感知钙信号变化，在植物免疫中发挥重要作用。前期研究工作证明拟南芥CPK5与TN2（TIR-NBS2）互作共同完成了exo70B1激活的抗性。为了进一步探究CPK5在植物免疫中的功能，我们对野生型Col-0与突变体cpk5进行了全基因组蛋白质磷酸化差异质谱检测，发现钙调素结合蛋白CaMBP和一个MPK的磷酸化发生了改变，本项目相关研究结果证明CPK5可以磷酸化CaMBP导致其蛋白积累减少，CPK5/exo70B1激活免疫途径依赖或者部分依赖CaMBP；CPK5与MPK存在相互作用，mpk突变可以抑制CPK5激活的细胞死亡。这些结果进一步揭示了CPK5介导免疫途径的分子机理，为植物抗病网络提供新的信息。.TNs蛋白是一类非典型NLR蛋白，参与了TNL类NLR蛋白介导的免疫途径，但是否参与CNL介导的免疫途径及其作用机制并不清楚。拟南芥RPS5（PSEUDOMONAS SYRINGAE 5）是一个典型的CNL类NLR蛋白，可以识别丁香假单胞杆菌III型效应因子AvrPphB激活下游抗性。在本项目中，我们通过对TNs蛋白与RPS5的互作筛选，发现TN13和TN21与RPS5都存在相互作用，表型分析显示只有tn13突变体表现出对Pto DC3000 avrPphB 增强的感病性，但对Pto DC3000以及Pto DC3000 hrcC-或者Pto DC3000 avrRpt2表现和野生型类似，并且TN13主要与RPS5的CC和NBS结构域互作。这些研究结果说明TN13特异地参与了RPS5介导的免疫途径，表明TNs蛋白也参与了CNL介导的免疫通路，揭示了一种新的TNs蛋白调控植物免疫的潜在分子机制。

项目成果

期刊论文数量（1）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
The TIR-NBS protein TN13 associates with the CC-NBS-LRR resistance protein RPS5 and contributes to RPS5-triggered immunity in Arabidopsis
TIR-NBS 蛋白 TN13 与 CC-NBS-LRR 抗性蛋白 RPS5 结合，有助于拟南芥中 RPS5 触发的免疫
  • DOI：
    10.1111/tpj.15345
  • 发表时间：
    2021-05-30
  • 期刊：
    PLANT JOURNAL
  • 影响因子：
    7.2
  • 作者：
    Cai, Huiren;Wang, Wei;Tang, Dingzhong
  • 通讯作者：
    Tang, Dingzhong

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羧甲基壳聚糖纳米胶束的制备与光响应性研究
  • DOI：
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  • 发表时间：
    2017
  • 期刊：
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  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    张玲;刘娜;向锐;朱翠婷;刘雅嘉;易英;殷以华
  • 通讯作者：
    殷以华
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  • DOI：
    10.13364/j.issn.1672-6510.20150251
  • 发表时间：
    2016
  • 期刊：
    天津科技大学学报
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  • 发表时间：
    2016
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  • 通讯作者：
    刘娜
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  • DOI：
    10.1016/j.nuclphysa.2018.05.003
  • 发表时间：
    2018
  • 期刊：
    Nuclear Physics A
  • 影响因子：
    1.4
  • 作者：
    王艳云;杨丽文;杜晓聆;刘娜;乔立芸;张文超
  • 通讯作者：
    张文超

其他文献

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

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          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
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          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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