应用电镜和计算机三维重构技术研究蛋白质RecA与DNA形成的生物大分子复合物的结构和功能

结题报告
项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    30470349
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    28.0万
  • 负责人：
    阳世新
  • 依托单位：
    四川大学
  • 学科分类：
    C0501.结构生物学
  • 结题年份：
    2007
  • 批准年份：
    2004
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2005-01-01 至2007-12-31

项目摘要

近二十多年，蛋白质RecA在同源重组中被作为模型，对其结构和功能进行了广泛的研究，但RecA与DNA形成的丝状复合物如何驱使两个DNA分子完成配对和交换的机制并不完全清楚，RecA的功能态和非功能态复合物结构还存在许多问题有待进一步研究．本项目拟结合高分辨电子显微镜和计算机三维重构技术，测定不同条件下RecA-DNA复合物的结构，深入探讨RecA催化两个DNA分子交换的机制，具有重要的生物学意义．

结项摘要

项目成果

期刊论文数量（2）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（5）
专利数量（0）
BRCA2 BRC motifs bind RAD51 DN
BRCA2 BRC 基序结合 RAD51 DN
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Galkin VE, Esashi F, Yu X, Yan
  • 通讯作者：
    Galkin VE, Esashi F, Yu X, Yan
Resolution improvement of elec
电气分辨率提高
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Yang S. X., Li F. H., Liu Y. D
  • 通讯作者：
    Yang S. X., Li F. H., Liu Y. D

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  • 作者：
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  • 作者：
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其他文献

直接法应用于蛋白质二维晶体的电子晶体学图像处理
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    物理学报
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    阳世新;李方华;刘玉东;古元新;范海福
  • 通讯作者：
    范海福

其他文献

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相似国自然基金

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  • 批准年份：
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相似海外基金

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AI项目解读示例

课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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