核苷酸单糖转运蛋白ROCK1/EBS8在拟南芥内质网蛋白质质量控制中的作用机制研究

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基本信息

  • 批准号：
    31600996
  • 项目类别：
    青年科学基金项目
  • 资助金额：
    21.0万
  • 负责人：
    刘林川
  • 依托单位：
    华南农业大学
  • 学科分类：
    C0602.基因表达及非编码序列调控
  • 结题年份：
    2019
  • 批准年份：
    2016
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2017-01-01 至2019-12-31

项目摘要

It is well known that the proper function of a protein depends on its correct native conformation. The endoplasmic reticulum (ER) is the folding compartment for secretory and membrane proteins. Plants have evolved a conserved ER-mediated protein quality control (ERQC) mechanism to recognize and repair incorrected folded protein, only corrected folded proteins can be exported to their physiological destinations. Recent studies revealed that several ER-localized nucleotide sugar transporters (NSTs) were involved in ER protein quality control in Arabidopsis. Despite the physiological functions of these proteins have been presented, their molecular mechanisms in ERQC remains undefined. Here, we attempt to investigate the mechanisms of ROCK1/EBS8, a NST protein, in ERQC by using our developed screening system and examined the role of two other ER-localized NSTs proteins, AtUtr1 and AtUtr3. Elaborating the mechanism of Arabidopsis ROCK1/EBS8 and other NSTs proteins can help us to better understand ERQC in plant and throw light on the ERQC research in yeast and mammalian.
蛋白质正常功能的行使依赖于形成正确的天然构象，内质网是分泌蛋白和膜蛋白折叠修饰的场所。植物在长期进化过程中形成了保守的内质网蛋白质质量控制机制，对错误折叠蛋白进行识别修复，只有正确折叠的蛋白质才被转运至其它细胞器发挥作用。近年来的研究表明许多定位在内质网膜上的核苷酸单糖转运蛋白参与了拟南芥内质网蛋白质质量控制过程。尽管这些蛋白质的基本生物学功能已被阐述，但它们在该过程中的具体作用方式和作用机制还不是很清楚。本研究利用我们实验室建立的遗传筛选与鉴定体系，结合生物化学方法重点研究核苷酸单糖转运蛋白ROCK1/EBS8在拟南芥内质网蛋白质质量控制中的分子机制，同时研究它与另外两个内质网定位的核苷酸单糖转运蛋白AtUtr1和AtUtr3之间的关系。该项研究有助于我们更好的认识植物内质网蛋白质质量控制系统，同时可以为酵母和动物中该领域的研究提供参考。

结项摘要

蛋白质作为最重要的生命物质，其合成、折叠与组装受到严格的调控，以保证行使正常的生物学功能。对于分泌蛋白和膜蛋白而言，它们在细胞质合成后需要进入内质网中进行修饰和折叠。真核细胞在长期进化过程中形成了内质网介导的错误折叠蛋白质量监控机制，能够对错误折叠的分泌蛋白和膜蛋白进行识别和修复，最终不能形成正确结构的蛋白将被降解。目前在动物细胞和酵母中对这一过程有了较为深入的了解，但是在植物细胞中对该过程的生理生化机制认识还不够完善。本研究以拟南芥内质网滞留的油菜素内酯(BR)受体突变体蛋白bri1-9为研究对象，利用正向遗传学的手段鉴定到了bri1-9的回复突变体ebs8。EBS8定位于内置网膜上，并具有典型的NST结构域，主要参与UDP-葡萄糖从细胞质向内质网腔内的转运。在内质网腔内蛋白UGGT的协助下，UDP-葡萄糖被加入到错误折叠蛋白bri1-9糖基化侧链上，从而进入CNX/CRT循环完成对内质网错误折叠蛋白的质量控制。此外，研究发现两个定位于内质网膜上的具有核苷酸单糖转运蛋白（NSTs）结构域的UTR1和UTR3尽管受内质网胁迫诱导表达，但并不直接参与蛋白质的质量控制过程。该项研究加深了我们对植物NSTs功能的认识，同时为理解内质网中的蛋白质质量控制机制的提供了重要参考。

项目成果

期刊论文数量（3）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
A temperature-sensitive misfolded bri1-301 receptor requires its kinase activity to promote growth
温度敏感的错误折叠 bri1-301 受体需要其激酶活性来促进生长。
  • DOI：
    10.1104/pp.18.00452
  • 发表时间：
    2018
  • 期刊：
    Plant Physiology
  • 影响因子：
    7.4
  • 作者：
    Xiawei Zhang;Linyao Zhou;Yukuo Qin;Yongwu Chen;Xiaolei Liu;Muyang Wang;Juan Mao;Jianjun Zhang;Zuhua He;Linchuan Liu;Jianming Li
  • 通讯作者：
    Jianming Li
PAWH1 and PAWH2 are plant-specific components of an Arabidopsis endoplasmic reticulum-associated degradation complex
PAWH1 和 PAWH2 是拟南芥内质网相关降解复合物的植物特异性成分
  • DOI：
    10.1038/s41467-019-11480-7
  • 发表时间：
    2019-08-02
  • 期刊：
    NATURE COMMUNICATIONS
  • 影响因子：
    16.6
  • 作者：
    Lin, Liangguang;Zhang, Congcong;Li, Jianming
  • 通讯作者：
    Li, Jianming

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其他文献

刺苋花粉泛过敏原Profilin的抗原性评估与三级结构分析
  • DOI：
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  • 发表时间：
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  • 期刊：
    中华微生物学和免疫学杂志
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    邹泽红;赖荷;伍秋容;刘林川;马三梅;王永飞;陶爱林;于陆
  • 通讯作者：
    于陆

其他文献

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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