高等植物光合膜蛋白——次要捕光复合物CP29结构与功能研究

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项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    31170703
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    60.0万
  • 负责人：
    潘晓伟
  • 依托单位：
    中国科学院生物物理研究所
  • 学科分类：
    C0501.结构生物学
  • 结题年份：
    2015
  • 批准年份：
    2011
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2012-01-01 至2015-12-31

项目摘要

高等植物光合膜蛋白CP29是光系统II(PSII)的重要组成部分，位于PSII的反应中心与主要捕光复合物LHCII之间，因其在叶绿体中的含量较低而被称为次要捕光复合物。CP29是维持PSII-LHCII超大复合物所必需的，除了能够捕光并将能量高效传递到反应中心外，它还在强光照条件下植物自身的光保护功能中发挥重要作用。我们已解析了正常光照条件下的菠菜CP29 2.80?分辨率晶体结构，准确定位了全部的色素分子，并从中发现了两个重要色素簇。光谱研究发现，在强光照条件下结合了玉米黄质（Zea）的CP29存在电荷转移能量淬灭机制，并伴随着一定程度的构象变化。因此在原有CP29晶体结构的基础上，运用光谱学方法深入研究其功能，并争取解析强光照条件下结合Zea的CP29晶体结构，对照比较不同生理状态时CP29的结构特征并开展相应的功能研究，将对揭示CP29的能量淬灭中心及其参与光保护的机制具有重要意义。

结项摘要

CP29是高等植物光系统II(PSII)的一个次要捕光天线，位于光合反应中心和主要捕光天线LHCII之间，它是维持PSII超大复合物稳定结构所必需的。除了承担捕获并传递光能到反应中心的功能外，CP29还参与植物在强光照条件下的光保护功能。本项目以高等植物CP29为研究对象，在菠菜CP29-Vio晶体结构的基础上，运用各种光谱学手段深入研究其能量传递与光保护功能的分子机制，并采用多种方法获得强光照条件下高等植物淬灭态CP29-Zea的样品，进行X射线晶体学研究。此外，我们在原计划书的基础上对研究内容进行了扩展，开展了全长CP29和磷酸化CP29的结构生物学研究，以及对PSII超大复合物和外周天线复合物的电镜研究内容。. 在项目执行过程中，我们取得了一系列研究结果和重要阶段性进展：（1）分别测定了菠菜CP29溶液态样品和晶体的荧光发射光谱、拉曼光谱和荧光寿命。两者光谱的差异说明CP29晶体中的色素发生了构象变化。与溶液态样品不同，CP29晶体具有两个荧光寿命，分别是150ps和4ns。与文献中生化分析用的CP29样品不同，我们用于结晶的CP29样品吸收谱中的三个峰变宽并且红移了0.2--0.4nm，可见文献中的CP29样品至少缺少两个叶绿素a（a611和a615）和一个叶绿素b （b607），而a611、a615与a612、a610一起构成了CP29的最低能级状态，并且作为能量传递途径的出口。（2）从拟南芥突变株中纯化了稳定均一的结合玉米黄质的淬灭态CP29-Zea样品，完成了色素鉴定和光谱分析。经广泛搜索获得了CP29-Zea微晶，衍射分辨率14Å。（3）分别从玉米和菠菜中纯化了全长CP29样品，并获得了菠菜全长CP29晶体，衍射分辨率为7Å。（4）确定了在体内诱导玉米CP29最大程度磷酸化的实验条件，鉴定出N末端83位的苏氨酸发生了磷酸化。运用蔗糖密度梯度离心和各种柱层析方法，从玉米中纯化了磷酸化和非磷酸化CP29的混合物。（5）获得了来源于不同种属高等植物的PSII复合物以及天线复合物的样品，运用冷冻电镜收集了一些数据，取得了初步结果。该项目中针对CP29的光谱研究对揭示CP29的能量淬灭中心及其参与光保护的机制具有重要意义。其它一系列阶段性成果为最终解析淬灭态CP29-Zea、全长CP29以及磷酸化CP29高分辨率晶体结构奠定了重要基础。

项目成果

期刊论文数量（6）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
Architecture and function of plant light-harvesting complexes II
植物光采集复合体的结构和功能 II
  • DOI：
    10.1016/j.sbi.2013.04.004
  • 发表时间：
    2013-08-01
  • 期刊：
    CURRENT OPINION IN STRUCTURAL BIOLOGY
  • 影响因子：
    6.8
  • 作者：
    Pan, Xiaowei;Liu, Zhenfeng;Chang, Wenrui
  • 通讯作者：
    Chang, Wenrui
Crystal Structure Analysis of Extrinsic PsbP Protein of Photosystem II Reveals a Manganese-Induced Conformational Change
光系统 II 的外在 PsbP 蛋白的晶体结构分析揭示了锰诱导的构象变化。
  • DOI：
    10.1016/j.molp.2015.01.002
  • 发表时间：
    2015-04-06
  • 期刊：
    MOLECULAR PLANT
  • 影响因子：
    27.5
  • 作者：
    Cao, Peng;Xie, Yuan;Chang, Wenrui
  • 通讯作者：
    Chang, Wenrui

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其他文献

单区JTE加场板终端结构的优化设计
  • DOI：
    10.14106/j.cnki.1001-2028.2016.11.009
  • 发表时间：
    2016
  • 期刊：
    电子元件与材料
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    潘晓伟;冯全源;陈晓培
  • 通讯作者：
    陈晓培

其他文献

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高等植物淬灭抑制蛋白SOQ1结构与功能研究
  • 批准号：
    31600609
  • 批准年份：
    2016
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  • 项目类别：
    青年科学基金项目

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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