FEM蛋白质复合物的结构与功能研究

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项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    31170679
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    60.0万
  • 负责人：
    杨茂君
  • 依托单位：
    清华大学
  • 学科分类：
    C0501.结构生物学
  • 结题年份：
    2015
  • 批准年份：
    2011
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2012-01-01 至2015-12-31

项目摘要

本项目主要围绕秀丽线虫中募集了三种FEM蛋白的CBCFEM-1复合体对TRA-1蛋白泛素化降解作用，阐明FEM-2蛋白参与调控TRA-1降解的机制，鉴定磷酸化作用以及GSK3激酶是否在TRA-1降解中发挥作用，对TRA-1蛋白发生部分降解的机制作出初步探索。同时解析这些蛋白质复合物的晶体结构，阐明它们的相互作用机制及在线虫体内的功能，了解这一蛋白质复合物是如何调节线虫性别决定的。此外本研究还将对TRA-1通过部分降解形成截短形式蛋白的过程进行实验探索。这些研究将对TRA-1蛋白水平调控的通路进行进一步的补充，为线虫性别决定通路的完善作出贡献。

结项摘要

秀丽线虫有两种性别，分别为具有XX型染色体的雌雄同体线虫和具有XO型染色体的雄性线虫。雌雄同体线虫形体上与雌性相似，但在发育过程中，其生殖腺可以先后产生精子和卵细胞，因此既能自体繁殖又可以与雄性交配繁殖。雄性线虫只能产生精细胞，可与雌雄同体线虫交配繁殖。性别引起的差异在线虫中是很广泛的。在解剖学、生理学和行为等方面，两种性别的线虫均存在很大不同。事实上，约有40％的雄性线虫细胞和30％的雌雄同体线虫细胞是根据性别特异分化的。.过去的若干年中，控制性别决定的很多分子机制都已被清楚研究。研究表明，线虫中所有体细胞的性别命运是被一条调控通路控制的，该通路在两种性别中活性不同。.大量的遗传学研究已经鉴定出一条控制线虫性别决定的复杂的信号通路。在这条通路中,FEM-1/2/3 复合物处于整个通路的中心地位。其中，FEM-2的C端是一个蛋白磷酸酶PP2C结构域，而其N端则是一个与目前已知所有结构域序列无任何相似性、功能未知的结构域。我们首次报道了线虫性别决定的关键蛋白FEM-2的晶体结构，并结合生化试验阐明了FEM-2的N端带负电的区域对于FEM-2 与FEM-1 和FEM-3 的结合非常关键，为研究FEM-1/2/3复合物泛素化调控Tra-1提供了重要信息。本研究结果首次揭示了这种“附加结构域”可以通过介导蛋白-蛋白相互作用的方式来调控整个蛋白质复合物的功能，而不是直接调控该蛋白的活性。这为理解这类含有“附加结构域”的PP2C 家族蛋白的功能具有非常重要的参考意义。

项目成果

期刊论文数量（19）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
Structural basis for substrate specificity of an amino acid ABC transporter
氨基酸 ABC 转运蛋白底物特异性的结构基础
  • DOI：
    10.1073/pnas.1415037112
  • 发表时间：
    2015-04
  • 期刊：
    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
  • 影响因子：
    11.1
  • 作者：
    Ge Jingpeng#;Johanna Heuveling;Erwin Schneider;Maojun Yang*
  • 通讯作者：
    Maojun Yang*
Perilipin1 promotes unilocular lipid droplet formation through the activation of Fsp27 in adipocytes.
Perilipin1 通过激活脂肪细胞中的 Fsp27 促进单房脂滴形成
  • DOI：
    10.1038/ncomms2581
  • 发表时间：
    2013
  • 期刊：
    Nature communications
  • 影响因子：
    16.6
  • 作者：
  • 通讯作者：
Crystal structures reveal the multi-ligand binding mechanism of Staphylococcus aureus ClfB.
晶体结构揭示金黄色葡萄球菌 ClfB 的多配体结合机制
  • DOI：
    10.1371/journal.ppat.1002751
  • 发表时间：
    2012
  • 期刊：
    PLoS pathogens
  • 影响因子：
    6.7
  • 作者：
    Xiang H;Feng Y;Wang J;Liu B;Chen Y;Liu L;Deng X;Yang M
  • 通讯作者：
    Yang M
Crystal structures of Bbp from Staphylococcus aureus reveal the ligand binding mechanism with Fibrinogen alpha
金黄色葡萄球菌 Bbp 的晶体结构揭示了与纤维蛋白原 α 的配体结合机制
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    2015
  • 期刊：
    Protein & Cell
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Gu, Jinke;Zhang, Sensen;Ge, Jingpeng;Yang, Maojun
  • 通讯作者：
    Yang, Maojun
Structural insight into the type-II mitochondrial NADH dehydrogenases
II 型线粒体 NADH 脱氢酶的结构洞察
  • DOI：
    10.1038/nature11541
  • 发表时间：
    2012-11-15
  • 期刊：
    NATURE
  • 影响因子：
    64.8
  • 作者：
    Feng, Yue;Li, Wenfei;Yang, Maojun
  • 通讯作者：
    Yang, Maojun

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  • 作者：
    杨茂君
  • 通讯作者：
    杨茂君

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

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          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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