组蛋白H4 的K5/8/12乙酰化"密码"的建立及解读

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AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    90919027
  • 项目类别：
    重大研究计划
  • 资助金额：
    180.0万
  • 负责人：
    周金秋
  • 依托单位：
    中国科学院分子细胞科学卓越创新中心
  • 学科分类：
    C0601.遗传物质结构与功能
  • 结题年份：
    2012
  • 批准年份：
    2009
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2009-01-01 至2012-12-31

项目摘要

组蛋白乙酰化作为真核生物最保守的染色质修饰之一，参与了几乎所有的DNA代谢过程，包括转录、复制和修复。H4乙酰化在其中发挥着尤为重要的作用，酵母H4乙酰化酶Esa1p是酵母细胞组蛋白修饰酶中唯一生长所必需的蛋白。由于H4 氨基端位于5、8及12位的赖氨酸乙酰化都只受ESA1基因控制，故长久以来，H4K5/8/12的乙酰化一直被作为一个整体（单密码）来研究。而我们的初步研究显示在不同的DNA代谢过程中H4乙酰化不仅在程度上，在谱式上也有所不同。基于此，我们提出了组蛋白H4K5/8/12乙酰化"密码表"假说：乙酰化对DNA代谢的调控是区域和程度依赖，但更是谱式依赖的，K5/8/12不同程度乙酰化的H4汇编成"密码表"，被相应的蛋白质复合物识别和解读，从而产生不同的信号。在将来的工作中，我们将利用生物化学、分子生物学和遗传学手段来验证该假说，并期望逐步"破译"其在各个DNA代谢过程中的涵义。

结项摘要

组蛋白乙酰化作为真核生物最保守的染色质修饰之一，参与了几乎所有的DNA 代谢过程，包括转录、复制和修复。H4乙酰化在其中发挥着尤为重要的作用。我们的初步研究显示在不同的DNA 代谢过程中H4 乙酰化不仅在程度上，在谱式上也有所不同。在此基础上，我们综合利用生物化学、分子生物学和遗传学手段来研究各种DNA代谢过程中（包括端粒DNA复制、重组，异染色质维持，异染色质边界形成和基因转录等）组蛋白H4乙酰化谱式的建立及其生物学意义。我们发现，组蛋白H4K5,8,12乙酰化能在异染色质旁侧刺激SWR1-C染色质重塑复合物介导的组蛋白变体H2A.Z掺入染色体；而组蛋白H4K12乙酰化会特异性调节端粒异染色质的可塑性。此外，我们的实验结果还揭示了H3K4甲基化通过招募去乙酰化酶稳定核小体从而抑制转录的新机制。H3K4甲基化还可以将ATP酶Isw1招募到GAL1上从而限制RNA聚合酶II的活动。

项目成果

期刊论文数量（7）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
Histone H3 Lysine 4 Hypermethylation Prevents Aberrant Nucleosome Remodeling at the PHO5 Promoter
组蛋白 H3 赖氨酸 4 高甲基化可防止 PHO5 启动子处的异常核小体重塑
  • DOI：
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  • 发表时间：
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  • 期刊：
    Molecular and Cellular Biology
  • 影响因子：
    5.3
  • 作者：
    Wang; Shan-Shan;Zhou; Bo O.;Zhou; Jin-Qiu
  • 通讯作者：
    Jin-Qiu
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  • DOI：
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  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
  • 影响因子：
    11.1
  • 作者：
    Hu; Jia-Lei;Zhou; Bo O.;Zhang; Run-Rui;Zhang; Kang-Ling;Zhou; Jin-Qiu;Xu; Guo-Liang
  • 通讯作者：
    Guo-Liang
The tail-module of yeast Mediator complex is required for telomere heterochromatin maintenance
酵母介体复合物的尾部模块是端粒异染色质维持所必需的
  • DOI：
    10.1093/nar/gkr757
  • 发表时间：
    2012-01
  • 期刊：
    Nucleic Acids Research
  • 影响因子：
    14.9
  • 作者：
    Peng J;Zhou JQ
  • 通讯作者：
    Zhou JQ
Est1 Protects Telomeres and Inhibits Subtelomeric Y ';-Element Recombination
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Molecular and Cellular Biology
  • 影响因子：
    5.3
  • 作者：
    Tong; Xia-Jing;Li; Qian-Jin;Duan; Yi-Min;Liu; Ning-Ning;Zhang; Ming-Liang;Zhou; Jin-Qiu
  • 通讯作者：
    Jin-Qiu
SWR1 Complex Poises Heterochromatin Boundaries for Antisilencing Activity Propagation
SWR1复合体平衡异染色质边界以实现抗沉默活性传播
  • DOI：
    10.1128/mcb.01106-09
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Molecular and Cellular Biology
  • 影响因子：
    5.3
  • 作者：
    Zhou; Bo O.;Ding; Jianping;Zhou; Jin-Qiu;Wang; Shan-Shan;Xu; Lu-Xia;Meng; Fei-Long;Xuan; Yao-Ji;Duan; Yi-Min;Wang; Jian-Yong;Hu; Hao;Dong; Xianchi
  • 通讯作者：
    Xianchi

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  • 影响因子：
    --
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  • 通讯作者：
    周金秋
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Est1 保护端粒并抑制亚端粒 Y 元件重组
  • DOI：
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  • 发表时间：
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  • 作者：
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  • 通讯作者：
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  • 通讯作者：
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  • 作者：
    王浩;权海洋;周金秋;张龙;谢建兵;常洪龙
  • 通讯作者：
    常洪龙

其他文献

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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