ESCRT体系中Vps60肽段（128-186aa）与Vta1蛋白N-端结构域复合物溶液结构确定

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AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    30970595
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    32.0万
  • 负责人：
    曹春阳
  • 依托单位：
    中国科学院上海有机化学研究所
  • 学科分类：
    C0502.分子生物物理
  • 结题年份：
    2012
  • 批准年份：
    2009
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2010-01-01 至2012-12-31

项目摘要

多囊泡体（MVB）途径在许多真核细胞过程中发挥重要作用。该功能的正确发挥，需要ESCRT复合物可逆的附着在细胞膜上，而后者被ATP酶Vps4催化。蛋白Vta1能调节Vps4活性。Vta1晶体结构研究表明，其N端结构域(简写为Vta1NTD)包含两个功能未知的串联MIT结构域，它们与Vps4蛋白MIT结构域结构同源性较高，介导Vta1蛋白与ESCRT-III蛋白Vps60和Did2的相互作用。但基于同Vps4结构同源性推知的Vta1蛋白MIT结构域中一些重要氨基酸对Vta1蛋白与其配体结合活性并不重要，这表明Vta1的MIT结构域与其配体的结合模式，是一种新的不同于Vps4的模式。研究还发现Vta1NTD主要与Vps60蛋白肽段128-186aa相互作用。为了深刻理解新的MIT结构域识别其配体模式，本项目拟应用分子生物学与核磁共振波谱学方法确定Vta1NTD/Vps60肽段复合物溶液结构。

结项摘要

ATP水解酶Vps4对多囊包体(MVB)途径非常重要，该功能能够影响细胞一些生理功能，包括下调、发泡、细胞凋亡等。Vps4活性受Vta1与Vps60相互作用而激活，但相关的结构基础不清楚。文献报导， Vps60 (128-186)能够显示全长Vps60的活性，而Vta1利用其N-端（即：Vt1NTD)与Vps60相互作用。本项目旨在利用NMR等技术确定Vta1NTD与Vps60(128-186)复合物三维结构。我们最终的结构显示，Vps60一种新型的MIT结构域识别模式与Vta1NTD相互作用。在该识别模式中，Vps60(128-186)通过其螺旋4'与5'与Vta1NTD的螺旋1，2和3相互作用。而且，复合物的三维结构显示，Vps60的结合并没有导致Vta1NTD的构象变化，该研究结果表明Vps4作为ATP水解酶，其活性被Vta1NTD及Vps60相互作用增强，相关机制可能不是当前研究所能预测的。

项目成果

期刊论文数量（2）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
(1)H, (13)C and (15)N resonance assignments of the N-terminal domain of Vta1-Vps60 peptide complex
Vta1-Vps60 肽复合物 N 末端结构域的 (1)H、(13)C 和 (15)N 共振归属
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Biomol NMR Assign
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Zhongzheng Yang;Jie Shen;Xu Zhang;Cody Vild;Wenxian Lan;Maili Liu;Zhaohui Xu;Chunyang Cao
  • 通讯作者：
    Chunyang Cao

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  • 通讯作者：
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  • 通讯作者：
    曹春阳

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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

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