E-钙粘蛋白N634位糖链的生物学功能研究

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项目介绍
AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    30670468
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    28.0万
  • 负责人：
    查锡良
  • 依托单位：
    复旦大学
  • 学科分类：
    C0506.糖、脂生物化学
  • 结题年份：
    2009
  • 批准年份：
    2006
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2007-01-01 至2009-12-31

项目摘要

E-钙粘蛋白是一类钙离子依赖的介导相邻细胞间粘附和信号转导的I型跨膜糖蛋白，其胞外肽段有四个潜在的N-糖基化位点，其糖链结构与功能还不很清楚。我们证实缺失E-钙粘蛋白的N634位点N-糖链，仅能在RNA水平表达，在蛋白水平不能表达，N634位点糖链缺失很可能影响E-钙粘蛋白正确折叠而被降解；但仅含有N634位点N-糖链的E-钙粘蛋白就能表达，提示N634位点糖基化修饰对该蛋白质表达很重要。本项目进一步研究:1.N-634位点N-糖链对E-钙粘蛋白的亚细胞分布、蛋白质稳定性、生物学功能（包括信号转导作用）等的影响，是否与野生型E-钙粘蛋白相同。2.N634位点糖链缺失的E-钙粘蛋白如何被降解，及其被内质网中的质量控制分子识别为ERAD底物及通过蛋白酶体降解可能的详细途径；以研究单个特定位点的N-糖链对E-钙粘蛋白功能的影响，为深入探讨N-糖链的功能开创新的途径。

结项摘要

项目成果

期刊论文数量（2）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
N-glycosylation at Asn residues 554 and 566 of E-cadherin affects cell cycle progression through extracellular signal-regulated protein kinase signaling pathway
E-钙粘蛋白 Asn 残基 554 和 566 处的 N-糖基化通过细胞外信号调节蛋白激酶信号通路影响细胞周期进程
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    Acta Biochim Biophys Sin
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    查锡良
  • 通讯作者：
    查锡良
Unglycosylation at Asn-633 made extracellular domain of E-cadherin folded incorrectly and arrested in endoplasmic reticulum, then sequentially degraded by ERAD
Asn-633 的去糖基化使 E-钙粘蛋白的胞外结构域错误折叠并在内质网中停滞，然后被 ERAD 依次降解
  • DOI：
    10.1007/s10719-008-9133-9
  • 发表时间：
    2008-05
  • 期刊：
    Glycoconj J
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    查锡良
  • 通讯作者：
    查锡良

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其他文献

PTEN下调FAK磷酸化来抑制EGFR受体突变体引起的胶质瘤细胞侵袭
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    中国癌症杂志
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    王丽影;查锡良;蔡秀梅
  • 通讯作者：
    蔡秀梅
EGFRvⅢ上调FAK磷酸化促进人胶质瘤细胞迁移
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    肿瘤
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    查锡良;蔡秀梅;王丽影
  • 通讯作者：
    王丽影
乙型肝炎病毒preS/S蛋白对人PCNA基因启动子激活作用的研究
  • DOI：
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  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    中华实验和临床病毒学杂志
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    严培军;王 垒;查锡良;陆长德
  • 通讯作者：
    陆长德
人PCNA基因启动子中HBV preS/S蛋白的反应元件
  • DOI：
    --
  • 发表时间：
    --
  • 期刊：
    中国临床医学
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    严培军;李 明;王 垒;查锡良;陆长德
  • 通讯作者：
    陆长德

其他文献

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查锡良的其他基金

整合蛋白b1亚基过表达对p27降解分子机制及其与细胞生物学行为变化的关系研究
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课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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