纳米生物反应器内固定双酶及催化制备2,5-呋喃二甲酸的研究

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AI项目解读

基本信息

  • 批准号：
    21776011
  • 项目类别：
    面上项目
  • 资助金额：
    70.0万
  • 负责人：
    冯嵬
  • 依托单位：
    北京化工大学
  • 学科分类：
    B0812.生物化工与合成生物工程
  • 结题年份：
    2021
  • 批准年份：
    2017
  • 项目状态：
    已结题
  • 起止时间：
    2018-01-01 至2021-12-31

项目摘要

2,5-Furandicarboxylic acid (FDCA) is an important platform chemical. It is determined by the Department of Energy of USA as a green chemical. Efficient preparation of 2,5-Furandicarboxylic acid has been continuously perused. This project intends to synthesize 2,5-Furandicarboxylic acid form 5-hydroxymethylfurfural (HMF) under the catalysis of a two-enzyme system in nano-bioreactors. Recombinant 5-hydroxymethylfurfural oxidase (HMFO-ELP) and heme-thiolate peroxidase (HTP) are sequentially immobilized in nanoporous supports. HMFO-ELP catalyzes the oxidation of HMF to produce FDCA via following route, HMF→2,5-diformylfuran(DFF)→2,5-formylfurancarboxylic acid (FFCA)→FDCA, in the meantime H2O2 is generated. HTP catalyzes the oxidation of FFCA producing FDCA and H2O2 is used as co-substrate. This project will investigate the mechanism of coordinated catalysis by the two enzymes, the mass transfer of substrate and product within the nano-bioreactors, and the interactions between the substrate and the enzyme. It is intended to improve the efficiency of HMF conversion and the yield of FDCA under the coordinated catalysis by the two enzymes.
2,5-呋喃二甲酸(FDCA)被美国能源部确认为未来“绿色”化学工业的一种重要平台化合物。高效制备2,5-呋喃二甲酸是研究者们的追求目标。本项目拟以5-羟甲基糠醛(HMF)为底物在纳米生物反应器内通过双酶催化氧化HMF制备FDCA。首先制备多纳米孔硅胶球载体。把重组5-羟甲基糠醛氧化酶(HMFO-ELP)和血红素硫醇过氧化物酶（HTP）次序地固定在载体的纳米孔内，形成纳米生物反应器。HMFO-ELP催化氧化HMF生成FDCA的路径为HMF→2,5-二甲酰基呋喃(DFF)→5-甲酰基-2-呋喃甲酸(FFCA)→FDCA，同时产生副产物H2O2；HTP催化氧化中间产物FFCA→FDCA，同时利用H2O2作为共底物。本项目拟研究双酶协同控制催化机制以及纳米生物反应器限定空间内底物和产物扩散传递规律及底物与酶作用机理。通过双酶协同催化，提高底物和中间产物转化率、副产物利用以及产物FDCA收率。

结项摘要

2,5-呋喃二甲酸可取代对苯二甲酸合成各种聚酯，也可用于合成聚酰胺。氧化5-羟甲基糠醛是生产2,5-呋喃二甲酸的一种途径。氧化5-羟甲基糠醛可以从生物质原料制备。本项目研究了5-羟甲基糠醛氧化酶催化氧化5-羟甲基糠醛制备2,5-呋喃二甲酸。5-羟甲基糠醛氧化酶的应用遇到了两个问题：一个是5-羟甲基糠醛氧化酶在大肠杆菌中表达后，主要以包涵体形式存在。另一个问题是，副产物过氧化氢对5-羟甲基糠醛氧化酶(HMFO)的二级结构和稳定性有破坏作用。为了解决这些问题，通过将5-羟甲基糠醛氧化酶的C-末端与弹性蛋白样多肽（ELP）融合来产生重组5-羟甲基糠醛氧化酶。重组酶ELP-HMFO在表达时可显著地减少包涵体。而且重组酶ELP-HMFO具有更好的稳定性和对过氧化氢的耐受性。通过将5-羟甲基糠醛氧化酶的N-末端与富含谷氨酸的多肽（ZE）融合而进一步重组该酶。为了消除过氧化氢的副产物抑制作用和对酶结构影响，把过氧化氢酶（CAT）与重组5-羟甲基糠醛氧化酶联用。把过氧化氢酶N-末端与ELP融合并将C-末端与富含精氨酸的多肽（ZR）融合，获得重组过氧化氢酶ZR-CAT-ELP。ELP-HMFO-ZE可与ZR-CAT-ELP特异性相互作用。ELP-HMFO-ZE#ZR-CAT-ELP具有两种酶的催化活性。ELP-HMFO-ZE催化氧化5-羟甲基糠醛，生成的过氧化氢被ZR-CAT-ELP分解为水和氧气。在催化氧化5-羟甲基糠醛过程中，5-羟甲基糠醛氧化酶的辅因子FAD被还原FADH，需要氧气对FADH进行再氧化。过氧化氢分解释放的氧气正好满足这一要求。由于两种酶之间的距离较短，过氧化氢和氧气可以有效地在ZR-CAT-ELP和ELP-HMFO-ZE之间扩散和传递。双酶体系极大地提高了催化氧化 5-羟甲基糠醛制备2,5-呋喃二甲酸的效率。同时，该双酶体系具有高稳定性，为工业应用奠定了基础。

项目成果

期刊论文数量（10）
专著数量（0）
科研奖励数量（0）
会议论文数量（0）
专利数量（0）
Covalent Linkage of an R--Transaminase to a d-Amino Acid Oxidase through Protein Splicing to Enhance Enzymatic Catalysis of Transamination
R-转氨酶与 d-氨基酸氧化酶通过蛋白质剪接共价连接以增强转氨酶催化作用
  • DOI：
    10.1002/cbic.201800646
  • 发表时间：
    2019-03-01
  • 期刊：
    CHEMBIOCHEM
  • 影响因子：
    3.2
  • 作者：
    Du, Kun;Li, Rong;Feng, Wei
  • 通讯作者：
    Feng, Wei
Coupling a recombinant oxidase to catalase through specific noncovalent interaction to improve the oxidation of 5-hydroxymethylfurfural to 2,5-furandicarboxylic acid
通过特异性非共价相互作用将重组氧化酶与过氧化氢酶偶联，以改善 5-羟甲基糠醛氧化为 2,5-呋喃二甲酸
  • DOI：
    10.1016/j.enzmictec.2021.109895
  • 发表时间：
    2021-08-20
  • 期刊：
    ENZYME AND MICROBIAL TECHNOLOGY
  • 影响因子：
    3.4
  • 作者：
    Han, Yining;Qu, Wenxin;Feng, Wei
  • 通讯作者：
    Feng, Wei
A peroxidase coordinating to Zn (II) preventing heme bleaching and resistant to the interference of H2O2
与 Zn (II) 配位的过氧化物酶，可防止血红素漂白并抵抗 H2O2 的干扰
  • DOI：
    10.1002/btpr.3075
  • 发表时间：
    2020-09
  • 期刊：
    Biotechnol Progress
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    Yaqi Fu;Zhengfeng Jiang;Wei Feng
  • 通讯作者：
    Wei Feng
Enhancing the activity and stability of Mn-superoxide dismutase by one-by-one ligation to catalase
通过与过氧化氢酶一一连接提高锰超氧化物歧化酶的活性和稳定性
  • DOI：
    10.1016/j.freeradbiomed.2018.09.018
  • 发表时间：
    2018-12-01
  • 期刊：
    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE
  • 影响因子：
    7.4
  • 作者：
    Li, Rong;Zhou, Xiaoqi;Feng, Wei
  • 通讯作者：
    Feng, Wei
Immobilization of enzymes using a multifunctional fusion polypeptide
使用多功能融合多肽固定酶
  • DOI：
    10.1007/s10529-017-2458-3
  • 发表时间：
    2017
  • 期刊：
    Biotechnology Letters
  • 影响因子：
    2.7
  • 作者：
    Dan Liu;Kun Du;Wei Feng
  • 通讯作者：
    Wei Feng

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其他文献

Production of ultrapure hydrogen from biomass gasification with air
生物质与空气气化生产超纯氢气
  • DOI：
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  • 期刊：
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  • 作者：
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  • 通讯作者：
    纪培军
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  • DOI：
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  • 发表时间：
    2009-03
  • 期刊：
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  • 影响因子：
    4.2
  • 作者：
    纪培军;陈标华;冯嵬
  • 通讯作者：
    冯嵬
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  • DOI：
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  • 发表时间：
    2009-02
  • 期刊：
    Journal of Molecular Catalysis B-Enzymatic
  • 影响因子：
    --
  • 作者：
    邹金鑫;冯嵬;纪培军
  • 通讯作者：
    纪培军

其他文献

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AI项目解读示例

课题项目：调控A型流感病毒诱导IFN-β表达的机制研究

AI项目摘要：

本研究聚焦于TRIM2蛋白在A型流感病毒诱导的IFN-β表达中的调控机制。A型流感病毒是全球性健康问题，其感染可导致严重的呼吸道疾病。IFN-β作为关键的抗病毒因子，其表达水平对抗病毒防御至关重要。然而，TRIM2如何调控IFN-β的表达尚未明确。本研究假设TRIM2通过与病毒RNA或宿主因子相互作用，影响IFN-β的产生。我们将采用分子生物学、细胞生物学和免疫学方法，探索TRIM2与A型流感病毒诱导IFN-β表达的关系。预期结果将揭示TRIM2在抗病毒免疫反应中的作用，为开发新的抗病毒策略提供理论基础。该研究对理解宿主抗病毒机制具有重要科学意义，并可能对临床治疗流感病毒感染提供新的视角。

AI项目思路：

科学问题：TRIM2如何调控A型流感病毒诱导的IFN-β表达？
前期研究：已有研究表明TRIM2参与抗病毒反应，但其具体机制尚不明确。
研究创新点：本研究将深入探讨TRIM2在IFN-β表达中的直接作用机制。
技术路线：包括病毒学、分子生物学、细胞培养和免疫检测技术。
关键技术：TRIM2与病毒RNA的相互作用分析，IFN-β启动子活性检测。
实验模型：使用A型流感病毒感染的细胞模型进行研究。

AI技术路线图

        graph TD
          A[研究起始] --> B[文献回顾与假设提出]
          B --> C[实验设计与方法学准备]
          C --> D[A型流感病毒感染模型建立]
          D --> E[TRIM2与病毒RNA相互作用分析]
          E --> F[TRIM2对IFN-β启动子活性的影响]
          F --> G[IFN-β表达水平测定]
          G --> H[TRIM2功能丧失与获得研究]
          H --> I[数据收集与分析]
          I --> J[结果解释与科学验证]
          J --> K[研究结论与未来方向]
          K --> L[研究结束]
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