干燥状态下大豆蛋白贮藏过程中性质劣变的机理及控制途径

The main challenges in the application of soy protein ingredients were the gradual loss of solubility, gelling ability, emulsifying ability and other physicochemical properties during storage. While numerous studies have been carried out to address this problem, the underlying chemical and physical reactions remain poorly understood and almost no satisfied technique could be used to solve this problem in the whole soy protein industry till now. Based on the previous research work, a new hypothesis for the reason of this problem was suggested, that aggregation, oxidation, maillard reaction happened in the soy protein during storage may be the reasons for the properties deterioration, which lead to cross-linking and irreversible aggregations of protein and then lead to the gradual loss of solubility and other problems. Therefore, the objectives of this project were to examine the effects of raw materials and processing parameters on the structure and properties of soy protein isolate (SPI) and soy protein concentrate (SPC),to clarify mechnanisms of denature degree of soy protein on the changes of structure, solubility and other properties of SPI/SPC during storage, to make clear the chemical and physical reactions which lead to the changes of structures and properties of SPI/SPC during storage, and to reveal the relationships among the structure, storage conditions and product properties of SPI/SPC with the ultimate goal to improve the physicochemical properties and shelf-life of SPI/SPC in the powder state. The results of these research works should be not only valuable for the preparation of SPI with good physicochemical properties and improved storage stability, but also be benefit for the improvement of other food protein ingredients.

目前大豆蛋白产品普遍存在干燥状态贮藏过程溶解性下降、凝胶性和乳化性等性质下降严重的问题，现有技术很难解决。本项目基于前期研究结果针对该问题提出假设：大豆蛋白由于加工和贮存过程的聚集、氧化、美拉德反应等导致了交联和不可逆聚集，进而引起溶解性下降等问题。由此，项目以大豆分离蛋白(SPI)和浓缩蛋白(SPC)为对象，重点研究原料和加工过程对大豆蛋白结构和性质的影响、不同变性程度的蛋白在贮藏过程中性质劣变的机制及影响SPI/SPC贮藏过程中结构性质变动的因素及作用规律，阐明大豆蛋白分子结构变动-加工贮藏条件-产物性质之间的相互作用关系，寻求在实际体系中控制SPI/SPC结构变化和提高其贮藏稳定性的方法。上述研究不仅对于探明大豆蛋白在干燥状态下贮藏过程中性质变动的分子机制及控制途径具有重要学术意义，同时对提高国内SPI/SPC质量有良好的理论和技术支撑价值，并将惠及其他食品蛋白质配料产品的质量控制。

大豆分离蛋白在低温（4℃）条件下贮藏12周，除蛋白自由氨基含量轻微下降（P < 0.05）外，其溶解度和蛋白聚集程度无显著性变化；高温（37℃）贮藏大大加速了大豆分离蛋白品质的下降，10周后的溶解度和自由氨基含量几乎都下降为原来的一半，同时可溶性聚集体含量也显著升高（P < 0.05）。.原豆粉、脱脂豆粉（正己烷：乙醇，9:1）及高温灭酶豆粉（105℃，30 min）经高温贮藏25周后，虽造成轻微的羰基升高及表面巯基的降低 （P < 0.05），但对其溶解度和聚集程度均无显著影响。变性程度越大的样品贮藏前后溶解度也越差，贮藏10周后，初始聚集度高的前者溶解度下降幅度是对照的两倍以上。.蛋白pH值（喷雾干燥前调节）越高的大豆分离蛋白（pH6-8范围内）初始巯基含量越低，蛋白聚集程度越高，但pH值对贮藏过程中蛋白氧化程度的加剧及溶解度的下降程度影响有限；干热处理（100℃，15~45 min）虽然造成蛋白的明显变性，但只引起蛋白的轻微氧化和聚集，贮藏8周过程中蛋白的溶解度变化不显著，而大豆分离蛋白在喷雾干燥前经湿热处理（5%，w/w；80/90℃，30 min）极大加剧了大豆分离蛋白变性、氧化及聚集程度，从而加速贮藏过程中溶解度的变化。.贮藏12周后，轻度聚集（80℃水浴中保温至实验温度）的大豆分离蛋白溶解度约为重度聚集（90℃）样品的3倍，大豆分离蛋白溶解度下降速度与可溶性聚集体含量呈显著的二次函数正相关（r2 = 0.861; P < 0.05），暗示了蛋白初始聚集体在其贮藏过程品质的下降起到了“成核”或是激活的作用。贮藏过程中大豆分离蛋白溶解度的下降伴随着蛋白氧化程度的加剧，溶解度和羰基含量呈现显著负相关（r2 = 0.878, P < 0.05）.添加15%（w/w）及以上的海藻糖在不改变蛋白溶解度的情况下可以显著（P < 0.05）抑制了初始大豆分离蛋白中可溶性聚集体的生成，大大减缓了贮藏过程中品质下降的速度，贮藏12周过程中，添加30%海藻糖的大豆分离蛋白溶解度下降幅度是含15%的样品的一半；添加二硫键阻断剂可以显著提高蛋白初始溶解度，添加2.5mM的亚硫酸钠或6.5mM的半胱氨酸较大程度的抑制了蛋白在贮藏过程中的品质下降。β-胡萝卜素、天然维生素E及EDTA的添加也显示出一定控制效果。为解决大豆蛋白实际贮运过程品质劣变提供理论基础，为制定应对策略提供方案。

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