Structure and function of the protein chaperone Tti2

蛋白伴侣 Tti2 的结构和功能

基本信息

  • 批准号：
    RGPIN-2015-04394
  • 负责人：
    Brandl, Christopher
  • 金额：
    $ 2.48万
  • 依托单位：
    University of Western Ontario
  • 依托单位国家：
    加拿大
  • 项目类别：
    Discovery Grants Program - Individual
  • 财政年份：
    2017
  • 资助国家：
    加拿大
  • 起止时间：
    2017-01-01 至 2018-12-31
  • 项目状态：
    已结题

项目摘要

The folding of many proteins requires chaperones. Chaperones also untangle misfolded proteins or target them for degradation. Chaperones are particularly critical in the response to stress; thus global warming is making mechanisms to modulate their activity genetically or chemically increasingly valuable. Our studies focus on the TTT chaperone complex. The components of this complex, Tel2, Tti1 and Tti2, are essential in eukaryotes. Using genetic selections in
许多蛋白质的折叠需要伴侣。伴侣还取消了错误折叠的蛋白质或靶向降解。伴侣在应激的反应中尤其重要。因此，全球变暖正在制定机制，以调节其遗传或化学越来越有价值的活性。我们的研究集中于TTT伴侣复合体。这种复合物，Tel2，TTI1和TTI2的组成部分在真核生物中至关重要。在中使用遗传选择

项目成果

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    2020-03-26
  • 期刊：
    ERGONOMICS
  • 影响因子：
    2.4
  • 作者：
    Hellig, Tobias;Johnen, Laura;Brandl, Christopher
  • 通讯作者：
    Brandl, Christopher
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