Regulation of transcriptional activation by protein disorder

蛋白质紊乱对转录激活的调节

基本信息

批准号：
10794041
负责人：
JIANDONG CHEN
金额：
$ 5.12万
依托单位：
UNIVERSITY OF SOUTH FLORIDA
依托单位国家：
美国
项目类别：
财政年份：
2016
资助国家：
美国
起止时间：
2016-06-01 至 2025-06-30
项目状态：
未结题

项目摘要

Title: Acquisition of a fluorescent plate reader for measuring protein-protein and protein- DNA binding affinities Summary Understanding protein-protein and protein-DNA binding is required for a deep understanding of protein function and its relation to disease. Fluorescence polarization (FP) is an outstanding tool for measuring protein-protein and protein DNA binding affinities, and it is more flexible than isothermal titration calorimetry (ITC). Modern FP instruments can measure binding affinities whether heat is produced and use a microplate reader for high throughput and rapid detection. We request funds for the Agilent BioTek Synergy H1 microplate reader to improve our ability to measure binding affinity between p53 mutants and DNA over a range of salt concentrations where a heat signal from ITC cannot be detected. Results from these experiments will improve our understanding of how p53 DNA binding specificity is regulated by an intramolecular interaction between the transactivation and DNA binding domains, which is one of the main goals of the parent award (R01GM115556).

标题：获取用于测量蛋白质蛋白质和蛋白质的荧光板读取器 DNA结合亲和力概括需要了解蛋白质 - 蛋白质和蛋白-DNA结合才能深入了解蛋白质功能及其与疾病的关系。荧光偏振（FP）是一种出色的工具用于测量蛋白质 - 蛋白质和蛋白DNA结合亲和力，并且比等温滴定量热法（ITC）。现代FP仪器可以衡量约束亲和力是否产生热量并使用微板读取器进行高吞吐量和快速检测。我们要求为Agilent Biotek Synergy H1微板读取器提供资金，以提高我们的能力测量p53突变体与DNA之间的结合亲和力，在一系列盐浓度上无法检测到来自ITC的热信号。这些实验的结果将改善我们的了解如何通过分子内相互作用调节p53 DNA结合特异性在反式激活和DNA结合域之间，这是该域的主要目标之一家长奖（R01GM115556）。

项目成果

期刊论文数量（14）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Rational Design and Synthesis of Right-Handed d-Sulfono-γ-AApeptide Helical Foldamers as Potent Inhibitors of Protein-Protein Interactions.

DOI：
10.1021/acs.joc.0c00996
发表时间：
2020-08-21
期刊：
The Journal of organic chemistry
影响因子：
0
作者：
Sang P;Shi Y;Higbee P;Wang M;Abdulkadir S;Lu J;Daughdrill G;Chen J;Cai J
通讯作者：
Cai J

Sequence Properties of An Intramolecular Interaction That Inhibits p53 DNA Binding.

DOI：
10.3390/biom12111558
发表时间：
2022-10-25
期刊：
Biomolecules
影响因子：
5.5
作者：
通讯作者：

Rational Design of Right-Handed Heterogeneous Peptidomimetics as Inhibitors of Protein-Protein Interactions.

DOI：
10.1021/acs.jmedchem.0c01638
发表时间：
2020-11-12
期刊：
Journal of medicinal chemistry
影响因子：
7.3
作者：
Shi Y;Sang P;Lu J;Higbee P;Chen L;Yang L;Odom T;Daughdrill G;Chen J;Cai J
通讯作者：
Cai J

Conserved Helix-Flanking Prolines Modulate Intrinsically Disordered Protein:Target Affinity by Altering the Lifetime of the Bound Complex.

DOI：
10.1021/acs.biochem.7b00179
发表时间：
2017-05-09
期刊：
Biochemistry
影响因子：
2.9
作者：
Crabtree MD;Borcherds W;Poosapati A;Shammas SL;Daughdrill GW;Clarke J
通讯作者：
Clarke J

Conformational buffering underlies functional selection in intrinsically disordered protein regions.

DOI：
10.1038/s41594-022-00811-w
发表时间：
2022-08
期刊：
NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY
影响因子：
16.8
作者：
Gonzalez-Foutel, Nicolas S.;Glavina, Juliana;Borcherds, Wade M.;Safranchik, Matias;Barrera-Vilarmau, Susana;Sagar, Amin;Estana, Alejandro;Barozet, Amelie;Garrone, Nicolas A.;Fernandez-Ballester, Gregorio;Blanes-Mira, Clara;Sanchez, Ignacio E.;De Prat-Gay, Gonzalo;Cortes, Juan;Bernado, Pau;Pappu, Rohit, V;Holehouse, Alex S.;Daughdrill, Gary W.;Chemes, Lucia B.
通讯作者：
Chemes, Lucia B.